La forskolina, que eleva los niveles intracelulares de AMPc, activando así la proteína cinasa A (PKA). La activación de la PKA puede conducir a la fosforilación de proteínas que forman parte de la red funcional de WDR81. Del mismo modo, la ionomycina aumenta las concentraciones de calcio intracelular, lo que puede afectar a las proteínas dependientes del calcio que interactúan con WDR81 o la regulan. El PMA es otro activador que desencadena la proteína cinasa C (PKC), que puede alterar el estado de fosforilación de proteínas dentro de las vías asociadas a WDR81. El factor de crecimiento epidérmico (EGF), a través de su receptor EGFR, inicia una cascada que puede dar lugar a la modulación de las interacciones proteicas con WDR81. El dibutiril AMPc, un análogo del AMPc, activa las vías dependientes del AMPc, influyendo en la actividad de WDR81 por medios similares a la forskolina.
Sustancias químicas como la 5-azacitidina, que inhibe las metiltransferasas del ADN, provocan cambios en los patrones de expresión génica, causando potencialmente un aumento de la expresión de WDR81 o de sus socios reguladores. SB203580 y U0126, inhibidores de p38 MAPK y MEK respectivamente, modifican la respuesta al estrés y las vías MAPK/ERK que pueden regular WDR81. LY294002, un inhibidor de PI3K, puede afectar a la señalización de AKT, mientras que PD98059, un inhibidor de MEK1/2, influye en la vía MAPK/ERK, ambas importantes para la regulación de WDR81. La rapamicina inhibe específicamente mTOR, un regulador central del crecimiento celular y la síntesis de proteínas, lo que podría tener implicaciones para el papel de WDR81 en estos procesos. La estaurosporina, un potente inhibidor de la cinasa, afecta ampliamente a la actividad de la cinasa y, por tanto, podría afectar a múltiples vías que convergen en WDR81.
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