Los inhibidores WAP, abreviatura de inhibidores de proteasas de dominio WAP, pertenecen a una clase química distintiva caracterizada por su capacidad para modular la actividad de las proteasas en sistemas biológicos. El acrónimo WAP (whey acidic protein) hace referencia al descubrimiento inicial de estos inhibidores en las proteínas de la leche. Estructuralmente, los inhibidores WAP contienen un dominio conservado, conocido como dominio WAP, que es crucial para su función inhibidora. El dominio WAP comprende típicamente una estructura tridimensional compacta y estable, a menudo estabilizada por enlaces disulfuro. Este motivo estructural es esencial para las interacciones proteína-proteína que subyacen al mecanismo inhibidor de los inhibidores WAP. Los inhibidores WAP son conocidos por su capacidad para regular las serina proteasas, una clase de enzimas fundamentales para numerosos procesos fisiológicos como la coagulación sanguínea, la inflamación y la respuesta inmunitaria. La interacción entre los inhibidores WAP y las serina proteasas se produce a través de interfaces de unión precisas, mediadas por residuos de aminoácidos específicos dentro del dominio WAP. Esta interacción da lugar a la formación de complejos estables que impiden la función catalítica normal de la proteasa diana. La versatilidad de los inhibidores WAP se refleja en su amplia distribución en diversos organismos, desde mamíferos a invertebrados, lo que sugiere un papel evolutivamente conservado en la modulación de la actividad de las proteasas. A medida que la investigación continúa desvelando los intrincados detalles de las características estructurales y funcionales de los inhibidores de la WAP, su importancia en la intrincada red de regulación de las proteasas se hace cada vez más evidente, abriendo vías para una mayor exploración y comprensión de estas intrigantes entidades químicas.
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