Date published: 2025-11-5

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USP17L2 Inhibidores

Inhibidores comunes de USP17L2 incluyen, pero no se limitan a Cicloheximida CAS 66-81-9, Actinomicina D CAS 50-76-0, MG-132 [Z-Leu- Leu-Leu-CHO] CAS 133407-82-6, Bortezomib CAS 179324-69-7 y Geldanamicina CAS 30562-34-6.

Los inhibidores de USP17L2 se refieren a una clase de compuestos químicos que se dirigen e inhiben la actividad de la enzima USP17L2, que pertenece a la familia de las proteasas ubiquitina-específicas (USP). Esta familia de enzimas desempeña un papel crucial en la regulación del recambio y la homeostasis de las proteínas a través del proceso de desubiquitinación. La USP17L2, en particular, participa en la eliminación de moléculas de ubiquitina de las proteínas diana, impidiendo así su degradación a través de la vía proteasomal. La función específica de USP17L2 dentro de este marco regulador es controlar diversos aspectos de la señalización celular, la estabilidad de las proteínas y la respuesta celular al estrés. La inhibición de la actividad de USP17L2 interrumpe estos procesos, provocando alteraciones en las vías de señalización que gobiernan la progresión del ciclo celular, la apoptosis y la regulación transcripcional. Estructuralmente, los inhibidores de USP17L2 se caracterizan a menudo por motivos o andamiajes que les permiten unirse selectivamente al sitio activo o a los dominios reguladores de la enzima, inhibiendo su actividad catalítica.En un contexto bioquímico más amplio, los inhibidores de USP17L2 proporcionan a los investigadores herramientas para diseccionar el papel funcional de la deubiquitinación en diversos contextos celulares. Al bloquear la actividad de USP17L2, estos inhibidores permiten a los científicos estudiar cómo los cambios en la ubiquitinación de proteínas afectan a funciones celulares como la diferenciación, el crecimiento y la respuesta a estímulos ambientales. Esto puede ser útil para entender cómo se acumulan o se agotan proteínas específicas cuando se modula la desubiquitinación. Además, los estudios estructurales de los inhibidores de USP17L2 suelen explorar las interacciones de unión a nivel molecular, centrándose en aspectos como los enlaces de hidrógeno, las interacciones hidrofóbicas y la accesibilidad al sitio activo. Esta clase química constituye un valioso recurso para examinar el papel de las enzimas modificadoras de la ubiquitina en procesos biológicos fundamentales y en la regulación más amplia de la homeostasis de las proteínas.

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