TXNDC10 Inhibidores

Los inhibidores comunes de TXNDC10 incluyen, pero no se limitan a, Bacitracina CAS 1405-87-4, Ácido Aurintricarboxílico CAS 4431-00-9, Ebselen CAS 60940-34-3, PX 12 CAS 141400-58-0 y 2-Acetilfenotiazina CAS 6631-94-3.

Los inhibidores químicos de TXNDC10 actúan a través de diversos mecanismos para perturbar su función en el proceso de plegamiento oxidativo de proteínas dentro del retículo endoplásmico (RE). La bacitracina, al inhibir la proteína disulfuro isomerasa (PDI), dificulta la formación de enlaces disulfuro adecuados, cruciales para el plegamiento de proteínas, afectando así a la función de TXNDC10, que trabaja conjuntamente con la PDI. El ácido aurintricarboxílico, a través de su inhibición de las nucleasas, puede alterar el estado redox en el RE, lo que tiene consecuencias para la función de plegamiento de proteínas de TXNDC10. El ebseleno, con su acción imitadora de la glutatión peroxidasa, y mediante la inhibición irreversible de la tiorredoxina reductasa, altera el sistema de la tiorredoxina, que está estrechamente relacionado con la regulación redox que requiere el TXNDC10. La inhibición irreversible de la tiorredoxina-1 por parte de PX-12 conduce de forma similar a una alteración del entorno redox intracelular, que puede afectar a la actividad de TXNDC10.

Además, la inhibición por ML171 de la NADPH oxidasa (NOX), la enzima responsable de la producción de especies reactivas de oxígeno necesarias para el plegamiento oxidativo, puede interferir en el funcionamiento de TXNDC10. La auranofina, otro inhibidor de la tiorredoxina reductasa, puede alterar el entorno redox y afectar indirectamente a la actividad de TXNDC10. El salubrinal se dirige a la eIF2α fosfatasa, lo que provoca la acumulación de fosforilación de eIF2α, que forma parte de la respuesta a proteínas mal plegadas; esto puede impedir la respuesta de TXNDC10 a proteínas mal plegadas. La inhibición por tunicamicina de la glicosilación ligada a N, que es vital para las proteínas en el RE, puede inducir estrés de RE e inhibir indirectamente TXNDC10. La brefeldina A, al interrumpir el transporte del RE al Golgi, puede sobrecargar la capacidad de plegamiento de proteínas del TXNDC10. El ácido deshidroascórbico, al reducir los niveles de glutatión, altera el equilibrio redox celular, afectando al TXNDC10. El Thapsigargin, al agotar las reservas de calcio del RE necesarias para la función chaperona, puede inhibir la TXNDC10. Por último, la inhibición por el disulfiram de las enzimas dependientes de tioles puede afectar a la función del TXNDC10 en la formación de enlaces disulfuro en las proteínas. Cada sustancia química, a través de su mecanismo distinto, puede influir en la función normal de TXNDC10 dentro de la célula.