Date published: 2025-10-31

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TRIM38 Activadores

Activadores TRIM38 comunes incluyen, pero no se limitan a Zinc CAS 7440-66-6, Cobre (II) sulfato CAS 7758-98-7, Fluoruro de sodio CAS 7681-49-4, Forskolin CAS 66575-29-9 y Ionomycin CAS 56092-82-1.

Los activadores químicos de TRIM38 incluyen una serie de compuestos que pueden potenciar su función como ubiquitina ligasa E3 a través de diversas vías bioquímicas. El cloruro de zinc y el sulfato de cobre (II) son dos de estos activadores que interactúan directamente con TRIM38 para aumentar su actividad enzimática. Se sabe que los iones de zinc, en particular, se unen al dominio RING de TRIM38, una región crítica para su función ligasa, promoviendo así su actividad. Del mismo modo, el cobre puede unirse a la función catalítica de TRIM38 y potenciarla, garantizando que se mantenga o aumente su papel en la ubiquitinación. Por otra parte, el fluoruro sódico y la forskolina activan quinasas que pueden fosforilar TRIM38. El fluoruro de sodio actúa como un activador de quinasas, lo que conduce a la fosforilación de TRIM38, que es una modificación postraduccional que puede aumentar la actividad de la proteína. La forskolina eleva los niveles intracelulares de AMPc, lo que activa la proteína cinasa A (PKA), que puede fosforilar TRIM38 y aumentar su actividad.

Otros activadores químicos son la ionomicina y el forbol 12-miristato 13-acetato (PMA), que aumentan el calcio intracelular y activan la proteína cinasa C (PKC), respectivamente. El aumento de los niveles de calcio inducido por la Ionomicina activa las quinasas dependientes de calcio que pueden fosforilar TRIM38, mientras que la PKC activada por PMA también se dirige a TRIM38 para su fosforilación. El peróxido de hidrógeno sirve como activador oxidativo, estimulando quinasas que pueden modificar y activar TRIM38. La S-Nitroso-N-acetil-DL-penicilamina, un donante de óxido nítrico, puede provocar la activación de la guanilil ciclasa que aumenta el GMPc, y este aumento del GMPc puede activar las quinasas implicadas en la fosforilación de TRIM38. El ATP es una molécula esencial para la actividad quinasa, ya que proporciona los grupos fosfato necesarios para la fosforilación de TRIM38, desempeñando así un papel crucial en su activación. La calmodulina y el Thapsigargin, al elevar los niveles de calcio intracelular, activan las quinasas que se dirigen a TRIM38 para su activación mediante fosforilación. Por último, la MG132, al inhibir la degradación proteasomal, permite la acumulación de proteínas ubiquitinadas, lo que puede potenciar indirectamente la actividad E3 ligasa de TRIM38 al aumentar la disponibilidad de sustrato para la ubiquitinación. Cada una de estas sustancias químicas interactúa con TRIM38 o sus vías reguladoras para garantizar que la actividad de TRIM38 dentro de la célula se mantenga o aumente, cumpliendo su función en los procesos de ubiquitinación de proteínas.

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