Selenoprotein R Inhibidores
Los inhibidores comunes de la selenoproteína R incluyen, entre otros, el metimazol CAS 60-56-0, el cloruro de cadmio anhidro CAS 10108-64-2, el acetato de plomo (II) CAS 301-04-2, el óxido de arsénico (III) CAS 1327-53-3 y la auranofina CAS 34031-32-8.
Los inhibidores químicos de la selenoproteína R se dirigen al sitio activo de la proteína o a sus cofactores esenciales, impidiendo así su función biológica. El metimazol actúa reduciendo el estrés oxidativo global dentro de la célula mediante la inhibición de la síntesis de la hormona tiroidea, lo que conduce a una menor necesidad de la actividad metionina-R-sulfóxido reductasa de la selenoproteína R. El cloruro de metilmercurio (II) y el timerosal, al unirse a los grupos tiol de las proteínas, alteran la estructura y la función de enzimas como la selenoproteína R, que dependen de los grupos tiol para su actividad catalítica. El cloruro de cadmio y el acetato de plomo (II) alteran la homeostasis de los iones metálicos, que es esencial para la función de la selenoproteína R, ya sea superando a los cofactores necesarios o interfiriendo directamente con los sitios de unión a metales de la proteína.
El trióxido de arsénico y el disulfiram se dirigen a los tioles vicinales de la selenoproteína R, formando complejos estables o uniéndose a residuos de cisteína cruciales, lo que obstruye el mecanismo de intercambio tiol-disulfuro central para la actividad de la selenoproteína R. La auranofina inhibe la selenoproteína R modificando covalentemente o uniéndose a sus residuos de cisteína. La cloroquina, al aumentar el pH endosomal e inhibir la degradación lisosomal, puede provocar una acumulación de proteínas oxidadas, lo que aumenta la carga de sustrato para la selenoproteína R y dificulta su función debido al exceso de sustrato. La primaquina genera especies reactivas de oxígeno, lo que conduce a un aumento de la carga oxidativa que puede sobrecargar la proteína. El selenito de sodio en concentraciones elevadas inhibe las selenoproteínas, incluida la selenoproteína R, al inducir estrés oxidativo o al incorporarse de forma inapropiada a la proteína, lo que en última instancia merma la capacidad antioxidante de la proteína e inhibe su función.
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| Nombre del producto | NÚMERO DE CAS # | Número de catálogo | Cantidad | Precio | MENCIONES | Clasificación |
|---|---|---|---|---|---|---|
Methimazole | 60-56-0 | sc-205747 sc-205747A | 10 g 25 g | $69.00 $110.00 | 4 | |
El metimazol inhibe la enzima peroxidasa tiroidea, esencial para la biosíntesis de las hormonas tiroideas. La selenoproteína R está implicada en la reducción de la metionina-R-sulfóxido de nuevo a metionina, una acción que requiere un entorno reductor que se mantiene mediante la homeostasis redox celular. Una menor producción de hormona tiroidea reduce la tasa metabólica y el estrés oxidativo, lo que puede disminuir la necesidad de actividad de la selenoproteína R, provocando su inhibición funcional. | ||||||
Cadmium chloride, anhydrous | 10108-64-2 | sc-252533 sc-252533A sc-252533B | 10 g 50 g 500 g | $55.00 $179.00 $345.00 | 1 | |
El cloruro de cadmio altera la homeostasis de los iones metálicos esenciales en la célula. La selenoproteína R requiere cofactores metálicos específicos para funcionar correctamente y la alteración de la homeostasis de los iones metálicos por el cadmio puede inhibir su actividad al superar a los cofactores necesarios o al unirse directamente al sitio activo. | ||||||
Lead(II) Acetate | 301-04-2 | sc-507473 | 5 g | $83.00 | ||
El acetato de plomo(II) puede inhibir competitivamente las enzimas desplazando los iones metálicos esenciales de sus sitios activos. Dado que la actividad enzimática de la selenoproteína R depende de cofactores de iones metálicos, la acción del plomo puede inhibir la función adecuada de la enzima. | ||||||
Arsenic(III) oxide | 1327-53-3 | sc-210837 sc-210837A | 250 g 1 kg | $87.00 $224.00 | ||
El trióxido de arsénico interactúa con los tioles vicinales de las proteínas para formar estructuras de anillo estables, inhibiendo las enzimas que dependen de mecanismos basados en tioles. La selenoproteína R, que utiliza un mecanismo basado en tioles para su acción catalítica, puede inhibirse mediante la unión de arsénico a su sitio activo. | ||||||
Auranofin | 34031-32-8 | sc-202476 sc-202476A sc-202476B | 25 mg 100 mg 2 g | $150.00 $210.00 $1899.00 | 39 | |
La auranofina inhibe las enzimas antioxidantes dependientes del tiol. Puede inhibir la selenoproteína R uniéndose a sus grupos tiol, impidiendo así el intercambio tiol-disulfuro que es fundamental para su mecanismo enzimático. | ||||||
Chloroquine | 54-05-7 | sc-507304 | 250 mg | $68.00 | 2 | |
La cloroquina eleva el pH endosomal y puede inhibir la degradación lisosomal. Al inhibir las vías de degradación, puede provocar una acumulación de proteínas oxidadas, lo que aumenta la carga de sustrato para la selenoproteína R, sobrecargando potencialmente su actividad y provocando una inhibición funcional por exceso de sustrato. | ||||||
8-(4-Amino-1-methylbutylamino)-6-methoxyquinoline | 90-34-6 | sc-483239 | 1 g | $360.00 | 1 | |
La primaquina genera especies reactivas de oxígeno en su acción como antipalúdico. Esto puede conducir a un estrés oxidativo, que puede desbordar la capacidad antioxidante de la selenoproteína R, provocando su inhibición debido a una acumulación excesiva de sustrato oxidativo. | ||||||
Sodium selenite | 10102-18-8 | sc-253595 sc-253595B sc-253595C sc-253595A | 5 g 500 g 1 kg 100 g | $48.00 $179.00 $310.00 $96.00 | 3 | |
El selenito de sodio en concentraciones elevadas puede ser tóxico y provocar la inhibición inespecífica de muchas selenoproteínas, incluida la selenoproteína R, al incorporarse de forma inapropiada a las proteínas o al inducir un estrés oxidativo que sobrepasa la capacidad antioxidante de la proteína. | ||||||
Disulfiram | 97-77-8 | sc-205654 sc-205654A | 50 g 100 g | $52.00 $87.00 | 7 | |
El disulfiram inhibe la aldehído deshidrogenasa y puede unirse a los grupos sulfhidrilo de las proteínas, por lo que puede inhibir la selenoproteína R al unirse a residuos cruciales de cisteína necesarios para su actividad, impidiendo su funcionamiento normal. | ||||||