SCYL1 Activadores

Activadores SCYL1 comunes incluyen, pero no se limitan a L-α-lecitina, yema de huevo, altamente purificada CAS 8002-43-5, forskolina CAS 66575-29-9, Ionomycin CAS 56092-82-1, PMA CAS 16561-29-8 y ácido okadaico CAS 78111-17-8.

La SCYL1 puede influir en la actividad de la proteína a través de diversos mecanismos que modulan su estado de fosforilación. La fosfatidilserina, un componente natural de la membrana celular, puede activar las quinasas cuando se desplaza de la lámina interna a la externa de la membrana. Estas quinasas pueden fosforilar la SCYL1, provocando su activación. La forskolina, al estimular directamente la adenilil ciclasa, eleva los niveles intracelulares de AMPc, que a su vez activa la proteína cinasa A (PKA). Se sabe que la PKA fosforila una serie de proteínas, y la SCYL1 podría estar entre sus dianas. Del mismo modo, el dibutiril-cAMP, un análogo del cAMP, puede penetrar en las células y activar la PKA, lo que podría dar lugar a la fosforilación y activación de SCYL1. La ionomicina eleva los niveles de calcio intracelular, lo que puede activar la calmodulina y las proteína quinasas dependientes de calcio/calmodulina (CaMK), dando lugar posiblemente a la fosforilación de SCYL1.

El forbol 12-miristato 13-acetato (PMA) imita el diacilglicerol y activa la proteína cinasa C (PKC), que puede dirigirse a la SCYL1 entre sus diversos sustratos. Inhibidores como el ácido okadaico y la caliculina A impiden la acción de las proteínas fosfatasas PP1 y PP2A, que normalmente desfosforilarían las proteínas, manteniendo así la SCYL1 en un estado fosforilado y activo. Factores de crecimiento como el factor de crecimiento epidérmico (EGF) inician una cascada de acontecimientos al unirse a sus receptores, lo que conduce a la activación de la vía MAPK/ERK, que podría fosforilar SCYL1. La unión de la insulina a su receptor desencadena una cascada de señalización que activa la vía PI3K/AKT, y AKT podría fosforilar SCYL1. El peróxido de hidrógeno sirve como molécula de señalización que puede activar quinasas capaces de fosforilar SCYL1. La anisomicina, aunque inhibe la síntesis proteica, también activa la vía JNK, lo que podría conducir a la fosforilación de SCYL1. La espermina, a través de su modulación de los canales iónicos y las quinasas, puede alterar la fosforilación de SCYL1. Cada una de estas sustancias químicas, a través de sus interacciones únicas con las vías celulares, contribuye a la regulación del estado de activación de SCYL1.