SBEM Activadores

Los activadores comunes de la SBEM incluyen, entre otros, la forskolina CAS 66575-29-9, el IBMX CAS 28822-58-4, el PMA CAS 16561-29-8, la ionomycina CAS 56092-82-1 y la caliculina A CAS 101932-71-2.

Los activadores químicos de la SBEM pueden facilitar su actividad funcional a través de diversas vías de señalización y procesos celulares. La forskolina es uno de estos activadores que se dirige a la adenilil ciclasa para aumentar los niveles intracelulares de AMP cíclico (AMPc). El AMPc elevado puede potenciar el papel de la SBEM en la señalización dependiente del AMPc, lo que conduce a su activación funcional. Del mismo modo, el IBMX contribuye al aumento del AMPc mediante la inhibición de las fosfodiesterasas, lo que impide la descomposición del AMPc, manteniendo así la señal para promover la activación de la SBEM. Tanto el forbol 12-miristato 13-acetato (PMA) como el TPA activan la proteína quinasa C (PKC), lo que conduce a la fosforilación de la SBEM. Esta modificación postraduccional es fundamental para la activación de la SBEM, permitiéndole participar activamente en la transducción de señales. La ionomicina, al elevar los niveles de calcio intracelular, también puede iniciar la activación de quinasas dependientes del calcio que pueden dirigirse a la SBEM para su fosforilación y posterior activación.

Además, la inhibición de las proteínas fosfatasas por compuestos como la caliculina A y el ácido okadaico puede conducir a la hiperfosforilación de la SBEM, un estado que a menudo se correlaciona con una mayor actividad de la proteína. El A23187, actuando como ionóforo de calcio, puede elevar de forma similar los niveles de calcio para activar las quinasas que fosforilan la SBEM. Laapsigargina, al inhibir la Ca2+-ATPasa del retículo sarco/endoplásmico (SERCA), provoca un aumento de la concentración de calcio citosólico, que puede activar vías que conducen a la fosforilación y activación de la SBEM. El papel de la anisomicina como activador de la JNK la sitúa en una posición que le permite activar la SBEM a través de las vías de la proteína cinasa activada por el estrés. Por último, el ácido fosfatídico, como segundo mensajero lipídico, puede activar el SBEM a través de su interacción con receptores acoplados a proteínas G o quinasas asociadas a vías de señalización lipídica, marcando otra ruta a través de la cual puede activarse el SBEM. Todos estos agentes químicos, a través de sus distintos mecanismos, convergen en el punto final común de la activación de SBEM, contribuyendo cada uno de ellos a su papel funcional dentro de la célula.