RNPC3 Inhibidores

Inhibidores comunes de RNPC3 incluyen, pero no se limitan a Pladienolide B CAS 445493-23-2, Herboxidiene CAS 142861-00-5, Isoginkgetin CAS 548-19-6, Madrasin CAS 374913-63-0 y Spliceostatin A CAS 391611-36-2.

Los inhibidores químicos de la RNPC3 alteran su función al dirigirse al espliceosoma, un complejo crucial responsable del empalme del ARNpre-m en las células. El pladienólido B y su derivado, el pladienólido D, se unen al complejo SF3b del espliceosoma, del que forma parte la RNPC3. Esta unión inhibe la capacidad de la RNPC3 para contribuir al proceso de empalme. Del mismo modo, el E7107 actúa sobre el mismo complejo, provocando un empalme defectuoso del ARNm y la inhibición de la función de la RNPC3 dentro del espliceosoma. La meayamicina B, otro compuesto de esta categoría, también impide el funcionamiento del complejo SF3b, lo que resulta en la obstaculización de la actividad de la RNPC3.

Además, el Herboxidiene, también conocido como GEX1A, se dirige al espliceosoma y, en consecuencia, afecta al papel de la RNPC3 en el ciclo de empalme al unirse a un sitio cercano al complejo SF3b. La isoginkgetina, un biflavonoide, interfiere en el ensamblaje del propio espliceosoma, lo que a su vez repercute en la función de la RNPC3. La madrasina y la espliceostatina A, ambos inhibidores del espliceosoma, se unen al complejo SF3b, lo que afecta directamente a la función de la RNPC3 en el empalme del ARNm. La tetrocarcina A actúa a través de un mecanismo similar, interrumpiendo la participación de la RNPC3 en el proceso de empalme. El FD-895, al igual que los otros inhibidores químicos mencionados, se dirige al espliceosoma y se une al complejo SF3b, inhibiendo el splicing y, por tanto, la función de RNPC3. Por último, la SSA, o espliceostatina A, se une al mismo complejo dentro del espliceosoma, inhibiendo directamente la actividad de empalme de la RNPC3. Cada una de estas sustancias químicas, al inhibir el espliceosoma, obstaculiza eficazmente la actividad de empalme de la RNPC3, mostrando una variedad de mecanismos moleculares que pueden conducir a la inhibición de la función de esta proteína.