PPP1R3E Inhibidores

Inhibidores comunes de PPP1R3E incluyen, pero no se limitan a, Calyculin A CAS 101932-71-2, Cantharidin CAS 56-25-7, Okadaic Acid CAS 78111-17-8, Endothall CAS 145-73-3 y Cyclosporin A CAS 59865-13-3.

Los inhibidores de la PPP1R3E son una clase de compuestos que se dirigen y modulan la actividad de la subunidad reguladora 3E de la proteína fosfatasa 1 (PPP1R3E). La PPP1R3E forma parte del complejo mayor de la proteína fosfatasa 1 (PP1), que desempeña un papel crítico en la regulación del metabolismo del glucógeno al influir en la desfosforilación de enzimas clave implicadas en la síntesis y degradación del glucógeno. Concretamente, la PPP1R3E es una subunidad que se dirige al glucógeno, lo que significa que dirige la subunidad catalítica de la PP1 a partículas de glucógeno dentro de las células, modulando así la actividad de las enzimas glucógeno sintasa y fosforilasa. La inhibición de PPP1R3E provoca la interrupción de este mecanismo de orientación, alterando potencialmente la regulación precisa de la síntesis y degradación del glucógeno, lo que puede tener un efecto en cascada sobre la homeostasis energética celular y los procesos metabólicos.Estructuralmente, los inhibidores de PPP1R3E tienden a diseñarse para interactuar con los dominios específicos de la subunidad reguladora responsables de la unión del glucógeno y la asociación con el núcleo catalítico de PP1. Para ello, los inhibidores suelen imitar o bloquear sitios clave de interacción proteína-proteína o impedir el ensamblaje del complejo activo de la PP1. La complejidad de estas interacciones requiere un alto grado de especificidad en el diseño de los inhibidores, ya que para lograr una inhibición selectiva es fundamental dirigirse a la subunidad PPP1R3E sin afectar a otros componentes de la holoenzima PP1. Las relaciones estructura-actividad (SAR) exactas de los inhibidores de la PPP1R3E pueden variar, pero la investigación suele centrarse en pequeñas moléculas o péptidos que puedan alcanzar una elevada afinidad de unión con la subunidad reguladora, manteniendo al mismo tiempo la estabilidad y la solubilidad en condiciones fisiológicas. El conocimiento detallado de la estructura tridimensional de la PPP1R3E y sus socios de interacción ha facilitado el diseño racional de estos inhibidores, ayudando a explorar las vías bioquímicas en las que influye la PPP1R3E.