Polyserase-2 Inhibidores

Los inhibidores comunes de la poliserasa-2 incluyen, pero no se limitan a, tricostatina A CAS 58880-19-6, 5-azacitidina CAS 320-67-2, actinomicina D CAS 50-76-0, cicloheximida CAS 66-81-9 y rapamicina CAS 53123-88-9.

Los inhibidores de la poliserasa-2 representan una clase química que se dirige específicamente e inhibe la actividad enzimática de la poliserasa-2, un miembro de la familia de las proteasas de serina. La poliserasa-2, al igual que otras proteasas de serina, se caracteriza por la presencia de una tríada catalítica formada por residuos de serina, histidina y aspartato, que forman parte integral de su función de escisión proteolítica. La inhibición de la poliserasa-2 se consigue normalmente mediante moléculas que interactúan de forma covalente o no covalente con el sitio activo, impidiendo así el acceso del sustrato y deteniendo la actividad enzimática. La especificidad de los inhibidores frente a la poliserasa-2 se basa en la estructura química de los inhibidores, que están diseñados para reconocer y unirse a los elementos estructurales únicos presentes en el sitio activo de la enzima. El diseño y el descubrimiento de inhibidores de la poliserasa-2 suelen requerir métodos de cribado de alto rendimiento y el diseño racional de fármacos, en los que se comprueba la afinidad de unión y la selectividad de los posibles compuestos inhibidores frente a la enzima. El modelado molecular y la química computacional también desempeñan un papel importante a la hora de dilucidar las interacciones entre la enzima y los inhibidores, lo que permite optimizar los compuestos inhibidores. Además, la inhibición de la poliserasa-2 puede afinarse aún más modificando los grupos funcionales de las moléculas inhibidoras para mejorar sus características de unión, por ejemplo mejorando las interacciones hidrofóbicas o los enlaces de hidrógeno con el sitio activo de la enzima. Los estudios estructurales, como la cristalografía de rayos X, permiten comprender mejor los cambios conformacionales precisos que se producen tras la unión del inhibidor, lo que posibilita una comprensión más profunda de los mecanismos subyacentes a la inhibición enzimática.