La forskolina, al aumentar el AMPc, puede activar una amplia gama de proteínas que responden a esta molécula de señalización. La ionomicina, al aumentar los niveles de calcio intracelular, puede desencadenar la activación de proteínas dependientes del calcio, que a su vez pueden modular la actividad de OR1G1. El PMA es un potente activador de la proteína cinasa C (PKC), que fosforila numerosos sustratos, lo que puede provocar cambios en la actividad de las proteínas y en las respuestas celulares. El IBMX funciona impidiendo la descomposición del AMPc y el GMPc, manteniendo la señal de activación dentro de la célula que puede afectar a las proteínas reguladas por estos segundos mensajeros. La inhibición de las tirosina quinasas por la genisteína puede modificar los patrones de fosforilación e influir así en la actividad de las proteínas. LY294002 y Wortmannin, ambos inhibidores de PI3K, afectan a la vía Akt, que desempeña un papel importante en la regulación de la actividad de las proteínas a través de la fosforilación.
La inhibición por KN-93 de la proteína quinasa II dependiente de Ca2+/calmodulina, así como la inhibición por U0126 de MEK1/2, pueden tener efectos descendentes sobre proteínas dentro de estas cascadas de señalización. El efecto del Y-27632 sobre la cinasa ROCK puede alterar la dinámica del citoesqueleto de actina, que es esencial para diversos procesos celulares y puede afectar a la actividad de las proteínas. La capsaicina, como agonista del TRPV1, puede provocar una afluencia de calcio que conduce a la activación de proteínas dependientes de la señalización del calcio. A la inversa, el papel del BAPTA-AM en la quelación del calcio puede afectar indirectamente a las proteínas activadas por la señalización del calcio, lo que demuestra que la modulación de los niveles de calcio intracelular es un factor crítico en la activación de proteínas.
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