NMB Inhibidores

Inhibidores comunes de la NMB incluyen, pero no se limitan a U-0126 CAS 109511-58-2, SB 203580 CAS 152121-47-6, LY 294002 CAS 154447-36-6, Rapamicina CAS 53123-88-9 y PD 98059 CAS 167869-21-8.

Los inhibidores NMB, abreviatura de inhibidores del bloqueo neuromuscular (NMB), pertenecen a una clase química conocida por su acción sobre las uniones neuromusculares. Estos compuestos se caracterizan por su capacidad para interferir en la transmisión de señales entre las terminaciones nerviosas y las fibras musculares. Esta acción se consigue mediante la modulación del sistema neurotransmisor de la acetilcolina en la unión neuromuscular. La unión neuromuscular es un lugar crítico donde las terminales de las neuronas motoras liberan acetilcolina para estimular la contracción muscular. Los inhibidores de la NMB actúan afectando a los receptores de la membrana muscular que normalmente se unen a la acetilcolina, alterando así los procesos electroquímicos normales necesarios para la contracción muscular.

Las estructuras químicas de los inhibidores de la NMB son diversas, pero comparten grupos funcionales comunes que les permiten interactuar con los receptores de acetilcolina. Existen dos clases principales de inhibidores de la NMB en función de su mecanismo de acción en el receptor: no despolarizantes y despolarizantes. Los inhibidores no despolarizantes del NMB compiten con la acetilcolina por los mismos sitios de unión en el receptor muscular sin activarlos, impidiendo así que el músculo se contraiga. Esta inhibición competitiva suele ser reversible, ya que la unión del inhibidor al receptor no es covalente. Por otro lado, los inhibidores despolarizantes del NMB imitan la acción de la acetilcolina al unirse al receptor y provocar una despolarización inicial. Sin embargo, no se desprenden del receptor tan rápidamente como la acetilcolina, lo que provoca una despolarización prolongada de la membrana muscular que, en última instancia, impide nuevas contracciones musculares. Esta distinción en el mecanismo se refleja en su diversidad estructural y en la naturaleza de su interacción con el receptor de acetilcolina.