Los activadores químicos de Mtrnr2l pueden participar en diversas interacciones para potenciar la función de la proteína. El zinc desempeña un papel crucial en el mantenimiento de la integridad estructural de Mtrnr2l. Al unirse a la proteína, los iones de Zinc pueden inducir estabilidad conformacional, asegurando que Mtrnr2l retenga una forma funcional necesaria para su acción catalítica. Del mismo modo, el magnesio contribuye directamente a la conformación y actividad de la proteína. Como cofactor esencial, los iones de magnesio interactúan con la Mtrnr2l para mantener su estructura, lo que permite a la proteína llevar a cabo sus funciones con eficacia. El sulfato de manganeso(II) también puede servir como cofactor; los iones de manganeso pueden interactuar con la Mtrnr2l para promover cambios estructurales, potenciando así su actividad enzimática. El sulfato de cobre(II), al facilitar la transferencia de electrones mediante su unión, puede estabilizar aún más la Mtrnr2l o participar en sus procesos catalíticos. El cloruro de níquel(II) y el cloruro de cobalto(II) pueden imitar estos efectos, uniéndose potencialmente a Mtrnr2l y activando la proteína al promover configuraciones estructurales favorables.
Además de los activadores de iones metálicos, compuestos como la forskolina y el forbol 12-miristato 13-acetato (PMA) pueden modular la actividad de la Mtrnr2l mediante la activación de quinasas. La forskolina eleva los niveles de AMPc dentro de la célula, lo que a su vez activa la proteína quinasa A (PKA). La PKA puede entonces fosforilar la Mtrnr2l, lo que provoca un cambio en su estado de actividad. La PMA funciona a través de un mecanismo similar, pero se dirige a una cinasa diferente; activa la proteína cinasa C (PKC), que también puede dar lugar a la fosforilación y posterior activación de Mtrnr2l. La adenosina 5'-trifosfato (ATP) es otra molécula crítica que suministra los grupos fosfato necesarios para estos eventos de fosforilación. El ortovanadato sódico puede contribuir a la activación de la Mtrnr2l inhibiendo las fosfatasas que, de otro modo, desfosforilarían la proteína, manteniendo así su estado activo. El cloruro cálcico y la Ionomicina, al aumentar los niveles de calcio intracelular, pueden inducir más cambios conformacionales que promuevan el plegamiento y la función adecuados de la Mtrnr2l, permitiéndole mantener su actividad dentro del entorno celular.
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