MMP-3 Inhibidores
Los inhibidores comunes de la MMP-3 incluyen, entre otros, Minociclina, Clorhidrato CAS 13614-98-7, Actinonina CAS 13434-13-4, Inhibidor de la MMP II CAS 203915-59-7, UK 356618 CAS 230961-08-7 y NNGH CAS 161314-17-6.
Los inhibidores de la MMP-3 constituyen una clase química específica de compuestos meticulosamente diseñados para modular la actividad de la proteína MMP-3. La MMP-3, también conocida como metaloproteinasa de matriz-3 o estromelisina-1, es una importante enzima implicada en la degradación de los componentes de la matriz extracelular. Estos inhibidores son moléculas cuidadosamente diseñadas para interactuar con la proteína MMP-3, alterando su función enzimática normal. A través de estas interacciones, podrían influir en varios procesos celulares asociados con la remodelación de la matriz extracelular y la homeostasis tisular, sin afectar directamente a su actividad catalítica ni a sus interacciones con sustratos.
El diseño de inhibidores de la MMP-3 se basa en un profundo conocimiento de los atributos estructurales y funcionales de la proteína MMP-3. Los inhibidores de la MMP-3 se desarrollan normalmente mediante síntesis química avanzada y se utilizan para la síntesis de proteínas. Estos inhibidores, que suelen desarrollarse mediante métodos avanzados de síntesis química y se basan en los conocimientos de la biología estructural, tienen la capacidad de unirse selectivamente a la MMP-3. Esta selectividad permite intervenir de forma selectiva en las células que la sufren. Esta selectividad permite intervenir en procesos celulares que dependen de la acción de esta enzima específica. Los investigadores y científicos dedicados a descubrir las complejidades de la remodelación tisular, la cicatrización de heridas y la migración celular suelen emplear los inhibidores de la MMP-3 como valiosas herramientas. Mediante la experimentación sistemática, pueden investigar cómo influye la inhibición de la MMP-3 en los procesos celulares, contribuyendo así a una comprensión más profunda de su implicación en diversos contextos fisiológicos y celulares. El desarrollo y la utilización de inhibidores de la MMP-3 contribuyen a avanzar en nuestro conocimiento de la intrincada interacción entre los componentes celulares y la dinámica de la matriz extracelular, ofreciendo una visión de los mecanismos moleculares fundamentales que rigen la estructura y la adaptación de los tejidos.
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| Nombre del producto | NÚMERO DE CAS # | Número de catálogo | Cantidad | Precio | MENCIONES | Clasificación |
|---|---|---|---|---|---|---|
MMP-9/MMP-13 inhibitor I | 204140-01-2 | sc-311438 sc-311438A | 1 mg 5 mg | $176.00 $547.00 | 2 | |
El inhibidor I de MMP-9/MMP-13 demuestra un mecanismo de acción distintivo como análogo de MMP-3, que se une selectivamente al dominio catalítico de la enzima. Su conformación única permite enlaces de hidrógeno precisos e interacciones hidrofóbicas, mejorando la afinidad de unión. Los estudios cinéticos revelan un perfil de inhibición alostérica, lo que sugiere que modula la actividad enzimática alterando la dinámica conformacional en lugar de la competencia directa con el sustrato. Este comportamiento pone de relieve su papel en la modulación de las vías proteolíticas. | ||||||
MMP-3 Inhibitor VIII | 208663-26-7 | sc-311435 | 5 mg | $400.00 | ||
El inhibidor VIII de la MMP-3 presenta un perfil de interacción único como análogo de la MMP-3, caracterizado por su capacidad para formar complejos estables con el sitio activo de la enzima. Sus características estructurales facilitan interacciones electrostáticas específicas y fuerzas de van der Waals, lo que conduce a una mayor selectividad. Los análisis cinéticos indican un mecanismo de inhibición no competitivo, en el que el inhibidor altera el paisaje conformacional de la enzima, afectando a la accesibilidad del sustrato y a la eficiencia catalítica. Este comportamiento matizado subraya su posible influencia en los procesos de remodelación de la matriz. | ||||||
CP 471474 | 210755-45-6 | sc-361157 | 10 mg | $200.00 | 1 | |
El CP 471474 funciona como un inhibidor selectivo de la MMP-3, que se distingue por su capacidad para establecer enlaces de hidrógeno e interacciones hidrofóbicas con el dominio catalítico de la enzima. Su conformación estructural única permite un ajuste preferencial, mejorando la afinidad de unión. Los estudios cinéticos revelan un patrón de inhibición mixto, en el que CP 471474 modula tanto la unión al sustrato como las tasas de recambio enzimático, influyendo así en la dinámica de la degradación y remodelación de la matriz extracelular. | ||||||
MMP Inhibitor V | 223472-31-9 | sc-203139 | 2 mg | $220.00 | 2 | |
El inhibidor V de la MMP presenta un mecanismo de acción único como inhibidor selectivo de la MMP-3, caracterizado por su capacidad para formar interacciones electrostáticas específicas con el sitio activo de la enzima. La estereoquímica distintiva de este compuesto facilita una unión fuerte, no covalente, que altera la dinámica conformacional de la enzima. Los análisis cinéticos indican un perfil de inhibición competitiva, que modula eficazmente la accesibilidad del sustrato e influye en la actividad proteolítica dentro de la matriz extracelular. | ||||||
UK 370106 | 230961-21-4 | sc-204375 sc-204375A | 10 mg 25 mg | $363.00 $700.00 | 4 | |
UK 370106 funciona como inhibidor selectivo de la MMP-3, mostrando una notable afinidad por el dominio catalítico de la enzima. Sus características estructurales únicas permiten la formación de enlaces de hidrógeno e interacciones hidrofóbicas, estabilizando el complejo enzima-inhibidor. Este compuesto exhibe un perfil cinético de reacción no lineal, lo que sugiere una modulación alostérica de la actividad de la MMP-3. Además, sus características de solubilidad potencian su interacción con las membranas biológicas, influyendo en la captación y distribución celular. | ||||||
MMP-3 inhibitor peptide | 158841-76-0 | sc-475415 sc-475415A | 1 mg 5 mg | $107.00 $396.00 | ||
El péptido inhibidor de la MMP-3 presenta un mecanismo de acción único al formar un complejo estrecho y no covalente con la MMP-3, bloqueando eficazmente el reconocimiento del sustrato. Sus características estructurales permiten enlaces de hidrógeno específicos e interacciones hidrofóbicas, que estabilizan el inhibidor dentro del sitio activo de la enzima. El perfil cinético del péptido sugiere una inhibición competitiva, lo que permite comprender su papel regulador en las vías proteolíticas. Además, sus características anfipáticas influyen en la solubilidad y la interacción con las membranas lipídicas, lo que repercute en la captación y localización celular. | ||||||
4-Aminobenzoyl-Gly-Pro-D-Leu-D-Ala hydroxamic acid | 124168-73-6 | sc-214226 | 5 mg | $275.00 | 1 | |
El ácido hidroxámico 4-Aminobenzoil-Gly-Pro-D-Leu-D-Ala funciona como inhibidor selectivo de la MMP-3 gracias a su capacidad para imitar sustratos naturales, facilitando interacciones específicas con el sitio catalítico de la enzima. La presencia del ácido hidroxámico potencia la quelación del ion zinc, crucial para la actividad de la MMP-3. Su conformación única favorece un claro impedimento estérico, alterando la cinética enzimática y modulando la actividad proteolítica. La estabilidad del compuesto en distintos entornos de pH influye además en su reactividad y dinámica de interacción. | ||||||
Batimastat | 130370-60-4 | sc-203833 sc-203833A | 1 mg 10 mg | $179.00 $377.00 | 24 | |
El batimastat presenta un mecanismo de acción único como inhibidor de la MMP-3 al adoptar una conformación muy parecida a la de los sustratos naturales de la enzima. Este mimetismo estructural le permite interaccionar eficazmente con el sitio activo de la enzima, interrumpiendo el proceso catalítico. La capacidad del compuesto para formar interacciones estables con el ion cinc es fundamental, ya que altera la integridad estructural de la enzima y modula su función proteolítica. Además, las propiedades hidrófilas del Batimastat aumentan su solubilidad, lo que influye en su interacción con los sistemas biológicos. | ||||||