MMP-1 Inhibidores
Los inhibidores comunes de la MMP-1 incluyen, entre otros, el GM 6001 CAS 142880-36-2, el hiclato de doxiciclina CAS 24390-14-5, la actinonina CAS 13434-13-4, el inhibidor de la MMP II CAS 203915-59-7 y el batimastat CAS 130370-60-4.
Los inhibidores de la metaloproteinasa de matriz-1 (MMP-1) constituyen una clase química especializada estratégicamente diseñada para atacar e impedir la actividad catalítica de la MMP-1, una enzima fundamental en el intrincado proceso de degradación de la matriz extracelular (MEC). La matriz extracelular, una compleja red de proteínas y carbohidratos, sirve como andamiaje fundacional que proporciona soporte estructural a los tejidos. Entre sus múltiples funciones, la MEC participa activamente en fenómenos fisiológicos como la remodelación tisular, la cicatrización de heridas y las respuestas inmunitarias.
Los inhibidores de la MMP-1 están meticulosamente diseñados para atacar el sitio activo de la MMP-1, obstruyendo su función catalítica. Esta focalización de precisión tiene como objetivo frenar la descomposición enzimática de los componentes de la MEC catalizada por la MMP-1. En consecuencia, estos inhibidores prometen modular el equilibrio dinámico de las moléculas de la matriz extracelular, influyendo así en aspectos críticos de la integridad tisular y la dinámica celular. La investigación sobre los inhibidores de la MMP-1 representa un empeño académico por profundizar en nuestra comprensión de la intrincada interacción entre las metaloproteinasas de matriz y la homeostasis tisular. Los resultados de esta investigación pueden revelar estrategias novedosas para manipular el recambio de la matriz extracelular y ofrecer vías para explorar la regulación matizada de los procesos biológicos en diversas condiciones fisiológicas y patológicas. La exploración en curso de los inhibidores de la MMP-1 es un testimonio de la búsqueda incesante del conocimiento para desentrañar las complejidades de la dinámica de la matriz extracelular y sus implicaciones para el comportamiento celular y la función tisular.
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| Nombre del producto | NÚMERO DE CAS # | Número de catálogo | Cantidad | Precio | MENCIONES | Clasificación |
|---|---|---|---|---|---|---|
GM 6001 | 142880-36-2 | sc-203979 sc-203979A | 1 mg 5 mg | $75.00 $265.00 | 55 | |
GM 6001 actúa como inhibidor selectivo de la metaloproteinasa-1 de la matriz (MMP-1) gracias a sus características estructurales únicas que promueven interacciones específicas con el dominio catalítico de la enzima. La espina dorsal rígida del compuesto permite una orientación espacial óptima, mejorando su eficacia de unión. Además, la presencia de grupos funcionales facilita los enlaces de hidrógeno y las interacciones electrostáticas, modulando la actividad de la enzima e influyendo en los procesos de remodelación de la matriz extracelular. | ||||||
Doxycycline Hyclate | 24390-14-5 | sc-204734B sc-204734 sc-204734A sc-204734C | 100 mg 1 g 5 g 25 g | $26.00 $49.00 $105.00 $190.00 | 25 | |
El hiclato de doxiciclina presenta propiedades únicas como inhibidor de la MMP-1, caracterizadas por su capacidad para alterar la coordinación de los iones de zinc en el sitio activo de la enzima. Esta alteración altera la conformación de la enzima, reduciendo su actividad proteolítica. La naturaleza anfipática del compuesto aumenta su solubilidad y su interacción con las membranas lipídicas, lo que puede influir en su captación y distribución celular. Sus diversos grupos funcionales también permiten la complejación con iones metálicos, modulando aún más las vías enzimáticas. | ||||||
Actinonin | 13434-13-4 | sc-201289 sc-201289B | 5 mg 10 mg | $160.00 $319.00 | 3 | |
La actinonina funciona como inhibidor de la MMP-1 al unirse selectivamente al sitio activo de la enzima, estabilizando una conformación que disminuye su eficacia catalítica. Su estructura única permite interacciones específicas de enlace de hidrógeno, que pueden influir en el reconocimiento del sustrato y en la dinámica de unión. Además, las regiones hidrofóbicas de la actinonina facilitan las interacciones con las bicapas lipídicas, lo que puede afectar a la permeabilidad de la membrana y a la localización celular. La reactividad de este compuesto con los iones metálicos también puede desempeñar un papel en la modulación de la actividad enzimática a través de la inhibición competitiva. | ||||||
Batimastat | 130370-60-4 | sc-203833 sc-203833A | 1 mg 10 mg | $175.00 $370.00 | 24 | |
El batimastat funciona como inhibidor de la MMP-1 gracias a su capacidad única para formar enlaces de hidrógeno con residuos clave en el sitio activo de la enzima, bloqueando eficazmente el acceso del sustrato. Su estructura rígida permite una orientación espacial precisa, optimizando las interacciones que perturban el mecanismo catalítico. Además, las regiones hidrofóbicas del compuesto facilitan fuertes interacciones con la superficie de la enzima, aumentando su potencia inhibidora y alterando la dinámica conformacional de la enzima en diversos contextos bioquímicos. | ||||||
MMP Inhibitor II | 203915-59-7 | sc-204091 | 1 mg | $220.00 | 1 | |
El inhibidor II de la MMP actúa como inhibidor de la MMP-1 participando en interacciones electrostáticas específicas con el sitio activo de la enzima, lo que provoca un cambio conformacional que reduce su actividad enzimática. Su arquitectura molecular distintiva promueve fuerzas de van der Waals únicas, mejorando la afinidad de unión. Además, la capacidad del compuesto para formar complejos estables con iones de metales de transición puede alterar el estado redox de la enzima, influyendo en su cinética general y su estabilidad en diversos entornos bioquímicos. | ||||||
Ageladine A, TFA | 643020-13-7 | sc-396549 | 200 µg | $364.00 | ||
Un alcaloide natural que inhibe la MMP-1, una enzima implicada en la descomposición de la matriz extracelular. Su mecanismo específico probablemente implique la unión al sitio activo de la MMP-1 o afecte a su estructura, influyendo en última instancia en los procesos de remodelación tisular. | ||||||
NNGH | 161314-17-6 | sc-222075 | 5 mg | $95.00 | 2 | |
El NNGH actúa como inhibidor uniéndose al sitio activo de la MMP-1 y formando un complejo con la enzima. La MMP-1 normalmente escinde el colágeno, que es uno de los principales componentes de los tejidos conectivos. Al unirse al sitio activo de la MMP-1, el NNGH impide que la enzima rompa eficazmente las moléculas de colágeno. Esta inhibición ayuda a preservar la integridad estructural de los tejidos y evita su degradación excesiva. | ||||||
GM 1489 | 170905-75-6 | sc-203978 sc-203978A | 1 mg 5 mg | $110.00 $497.00 | ||
GM 1489 actúa como inhibidor de la MMP-1 mediante interacciones electrostáticas específicas con aminoácidos cargados en el sitio activo de la enzima, dificultando así la unión del sustrato. Su marco molecular flexible permite ajustes conformacionales dinámicos, aumentando su afinidad por la diana. Además, las propiedades estéricas únicas del compuesto crean un obstáculo estérico que impide la actividad catalítica, modulando eficazmente el estado funcional de la enzima en diversos entornos bioquímicos. | ||||||
MMP Inhibitor III | 927827-98-3 | sc-311427 | 1 mg | $264.00 | ||
El inhibidor de MMP III actúa selectivamente sobre la MMP-1 a través de un mecanismo único que implica interacciones hidrofóbicas con residuos no polares en el sitio activo de la enzima. Su estructura rígida promueve una conformación de unión estable, optimizando el proceso de inhibición. Además, la capacidad del compuesto para formar enlaces de hidrógeno con grupos funcionales clave aumenta su especificidad, mientras que su perfil cinético sugiere un patrón de inhibición competitiva, alterando eficazmente la eficiencia catalítica de la enzima en diversos contextos bioquímicos. | ||||||
MMP-9/MMP-13 inhibitor I | 204140-01-2 | sc-311438 sc-311438A | 1 mg 5 mg | $173.00 $536.00 | 2 | |
El inhibidor I de la MMP-9/MMP-13 muestra una afinidad de unión distintiva por la MMP-1, caracterizada por su capacidad para establecer interacciones electrostáticas con aminoácidos cargados dentro del sitio activo de la enzima. La espina dorsal flexible de este compuesto permite su adaptabilidad conformacional, facilitando un ajuste óptimo durante el proceso de inhibición. Su cinética de reacción única indica un mecanismo de inhibición no competitivo, que modula eficazmente la actividad enzimática en diversas vías biológicas. | ||||||