La activación de LRRC27 es un proceso sofisticado que puede verse influido por la modulación de varias vías celulares. Los compuestos que aumentan los niveles intracelulares de AMPc ejercen un profundo efecto en este proceso, ya que el AMPc elevado activa la proteína cinasa A (PKA). A continuación, la PKA activada fosforila sustratos específicos dentro de la célula, entre los que podría encontrarse el LRRC27, aumentando así su actividad. Del mismo modo, la activación de la proteína cinasa C (PKC) a través de determinados compuestos también desempeña un papel fundamental. La PKC fosforila una serie de dianas celulares entre las que puede estar el LRRC27, lo que en última instancia provoca un aumento de su estado funcional. Además, la manipulación de los niveles de calcio intracelular por determinados compuestos puede activar las proteínas quinasas dependientes del calcio, que posteriormente pueden fosforilar y activar LRRC27.
Además de estas vías, la regulación de la síntesis de proteínas y las vías de respuesta al estrés también pueden influir en la actividad de LRRC27. Se sabe que los compuestos que inhiben la síntesis proteica activan las proteínas cinasas activadas por el estrés, como JNK, que pueden dirigirse a LRRC27 para su activación a través de eventos de fosforilación. Además, la inhibición de las proteínas fosfatasas, que normalmente desfosforilarían las proteínas, conduce a un estado de fosforilación sostenida de las proteínas dentro de la célula, incluyendo potencialmente LRRC27. Este estado de fosforilación persistente favorece el estado activo continuo de LRRC27.
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