Los activadores de KRTAP10-4, una proteína integral de la estructura del pelo, ejercen su influencia a través de diversas vías bioquímicas para potenciar su actividad. La activación de la proteína quinasa C (PKC) mediante compuestos que imitan el diacilglicerol puede dar lugar a la fosforilación de proteínas asociadas a la estructura y función de las queratinas, afectando potencialmente a la KRTAP10-4 de forma directa. Del mismo modo, las alteraciones en los niveles de calcio intracelular pueden activar las quinasas dependientes de calcio, que pueden dirigirse a KRTAP10-4 o a sus socios de unión dentro del folículo piloso. La elevación del AMPc dentro de las células puede activar la proteína cinasa A (PKA), que se sabe que fosforila una amplia gama de sustratos, incluidos los que se asocian con las estructuras de queratina, aumentando así potencialmente la actividad de KRTAP10-4. Además, la inhibición de las serina/treonina fosfatasas conduce a un aumento general del estado de fosforilación de las proteínas, que podría incluir a KRTAP10-4, alterando su actividad dentro del folículo piloso.
Otras moléculas ejercen sus efectos sobre la actividad de KRTAP10-4 modulando diferentes aspectos de la biología del folículo piloso y de la función de los queratinocitos. La inhibición de GSK-3 y la subsiguiente activación de la vía de señalización Wnt pueden tener efectos secundarios en la regulación del citoesqueleto, lo que podría afectar a KRTAP10-4. Los cambios en la expresión génica mediada por los receptores de ácido retinoico pueden influir en los procesos de queratinización, afectando así a la expresión y función de KRTAP10-4. Además, los compuestos que promueven la diferenciación de los queratinocitos o alteran la dinámica del folículo piloso pueden conducir a una mayor expresión y actividad de KRTAP10-4.
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