Compuestos como el AICAR y el clorhidrato de 1,1-dimetilbiguanida actúan sobre la proteína cinasa activada por AMP (AMPK), conocida por ser un regulador fundamental del equilibrio energético celular. Al modular la actividad de esta quinasa, estas moléculas ejercen influencia sobre las vías metabólicas que se cruzan con la red reguladora que potencialmente gobierna el FAM122A. Del mismo modo, la introducción de U0126 y SB203580, inhibidores de MEK y p38 MAPK respectivamente, puede provocar alteraciones en las vías de la proteína cinasa activada por mitógenos (MAPK). Estos cambios en la señalización son importantes, ya que contribuyen a las respuestas celulares a la proliferación, la diferenciación y el estrés, lo que a su vez podría afectar a los mecanismos reguladores de FAM122A. El LY294002, al inhibir la fosfoinositida 3-kinasa (PI3K), y la Rapamicina, un inhibidor de mTOR, alteran el eje de señalización PI3K/AKT/mTOR, una vía crítica para el crecimiento y la supervivencia celular, lo que sugiere una modulación indirecta de la actividad de FAM122A.
La elevación del AMP cíclico intracelular (AMPc) por la forskolina activa la proteína cinasa A (PKA), una cinasa que puede fosforilar numerosas proteínas celulares, lo que apunta a otra posible vía de regulación de FAM122A. La señalización del calcio, un mecanismo ubicuo en la función celular, se ve afectada por compuestos como la Ionomicina y la Thapsigargina, que alteran los depósitos intracelulares de calcio, lo que sugiere que la actividad de FAM122A podría verse influida por alteraciones en la homeostasis del calcio. El BML-275 produce sus efectos mediante la inhibición de la AMPK, mientras que el KN-93 y el W-7 se dirigen a la proteína quinasa II dependiente de calcio/calmodulina (CaMKII) y a la calmodulina respectivamente, proporcionando más pruebas de cómo las vías de señalización del calcio y su modulación pueden tener implicaciones más amplias en proteínas como FAM122A.
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