EMILIN-5 Inhibidores

Los inhibidores comunes de EMILIN-5 incluyen, entre otros, la curcumina CAS 458-37-7, el resveratrol CAS 501-36-0, la quercetina CAS 117-39-5, el galato de (-)-epigalocatequina CAS 989-51-5 y el D,L-sulforafano CAS 4478-93-7.

Los inhibidores de EMILIN-5 son una clase de compuestos químicos dirigidos específicamente contra la proteína EMILIN-5, miembro de la familia de proteínas localizadas en la interfaz de microfibrillas de elastina (EMILIN). Las proteínas EMILIN intervienen en la estructura y función de la matriz extracelular (MEC), donde contribuyen a la organización e integridad de los tejidos al interactuar con las microfibrillas y otros componentes de la MEC. Se cree que la EMILIN-5 desempeña un papel en la regulación de la adhesión celular, la migración y el ensamblaje de estructuras extracelulares, especialmente en los tejidos conectivos. Al dirigirse a la EMILIN-5, estos inhibidores interfieren en su capacidad para modular las interacciones entre las células y la MEC, lo que puede alterar la estabilidad estructural y las vías de señalización que dependen de la correcta función de la MEC. La inhibición de la EMILIN-5 puede provocar alteraciones en las propiedades mecánicas y la organización de la MEC, lo que afecta al comportamiento celular y a la arquitectura de los tejidos. La EMILIN-5 participa en el mantenimiento de la elasticidad y la integridad estructural de los tejidos facilitando el ensamblaje de las fibras y microfibrillas de elastina, esenciales para la elasticidad y flexibilidad de los tejidos conectivos. Los inhibidores de EMILIN-5 pueden alterar este proceso y provocar cambios en la composición y elasticidad de la MEC. Esta alteración puede tener efectos secundarios en procesos como la migración celular, la reparación tisular y las propiedades mecánicas generales de los tejidos. Al inhibir la EMILIN-5, los investigadores pueden estudiar el papel de la proteína en la dinámica de la MEC y comprender cómo contribuye a la homeostasis tisular y a la organización general de las redes extracelulares. Estos inhibidores son herramientas valiosas para explorar los mecanismos moleculares que rigen la función de la MEC y el papel de EMILIN-5 en el mantenimiento de la estructura tisular.