CPXM2 Inhibidores

Inhibidores comunes de CPXM2 incluyen, pero no se limitan a 1,10-fenantrolina CAS 66-71-7, penicilamina CAS 52-67-5, fosforamidón CAS 119942-99-3, Marimastat CAS 154039-60-8 y Batimastat CAS 130370-60-4.

Los inhibidores químicos de la CPXM2 actúan principalmente mediante el secuestro de iones metálicos que son esenciales para la actividad enzimática de la proteína. La CPXM2, como carboxipeptidasa, requiere un ion de zinc en su sitio activo para catalizar la escisión de aminoácidos del extremo carboxi de las proteínas. Agentes quelantes como el EDTA y la 1,10-fenantrolina son expertos en la unión de iones metálicos, reduciendo así la disponibilidad de zinc para la CPXM2, lo que conduce a una inhibición de su actividad. La D-penicilamina, con sus propiedades quelantes de metales, funciona de forma similar uniéndose al ion zinc, que es indispensable para la función catalítica de la CPXM2. El fosforamidón y el marimastat, ambos conocidos inhibidores de metaloproteasas, pueden unirse al ion zinc dentro del sitio activo de la CPXM2, lo que provoca un bloqueo de su actividad enzimática. Del mismo modo, el Batimastat y el Ilomastat también pueden inhibir la CPXM2 al quelar el ion zinc del sitio activo, impidiendo así el procesamiento enzimático de sustratos por la CPXM2.

Otros inhibidores, como el Captopril, aunque conocidos principalmente por inhibir la enzima convertidora de angiotensina (ECA), pueden interactuar con la CPXM2 a través de su grupo sulfhidrilo de unión al zinc. Esta interacción inhibe eficazmente la CPXM2 al interferir con el ión zinc en su sitio activo. TAPI-0 y TAPI-1, inhibidores de la familia ADAM de metaloproteasas, son capaces de inhibir la CPXM2 mediante un mecanismo similar de quelación del zinc. NNGH, un inhibidor basado en hidroxamato, se dirige a las metaloproteasas y puede inhibir la actividad enzimática de CPXM2 coordinándose con el ion zinc en el sitio activo.