Date published: 2026-2-15

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COL22A1 Inhibidores

Los inhibidores comunes de COL22A1 incluyen, entre otros, Marimastat CAS 154039-60-8, Batimastat CAS 130370-60-4, GM 6001 CAS 142880-36-2, Pirfenidona CAS 53179-13-8 y Tranilast CAS 53902-12-8.

Los inhibidores químicos de COL22A1 pueden impedir la función de la proteína a través de diversos mecanismos, centrados principalmente en la interacción con la matriz extracelular, donde COL22A1 es un componente crítico. Marimastat, Batimastat e Ilomastat son inhibidores de la metaloproteinasa de la matriz (MMP), que impiden la degradación de las proteínas de la matriz extracelular, incluidos los colágenos como COL22A1. Las MMP son responsables de degradar los componentes de la matriz extracelular, y su inhibición tiene como resultado la preservación de la integridad estructural de COL22A1. Esta preservación es esencial, ya que mantiene las propiedades mecánicas que son fundamentales para la estructura del tejido donde se encuentra COL22A1. Además, el disulfiram y los compuestos relacionados D-penicilamina, aminopropionitrilo y β-aminopropionitrilo actúan sobre la lisil oxidasa, una enzima crucial para la reticulación de las fibras de colágeno. Al inhibir la lisil oxidasa, estas sustancias químicas interrumpen el proceso de entrecruzamiento, impidiendo que COL22A1 forme fibras estables y funcionales dentro de la matriz extracelular.

Otras sustancias químicas como la Pirfenidona y el Tranilast reducen la síntesis de colágeno en el organismo. Al limitar la producción de colágeno, limitan indirectamente la disponibilidad de COL22A1 para su incorporación a la matriz extracelular. De forma similar, la halofuginona inhibe la expresión génica del colágeno, que incluye tipos como el COL22A1, reduciendo así su contribución a la estructura extracelular. La cafeína afecta a las vías de señalización del calcio y, como consecuencia, puede influir en la actividad de enzimas como la lisil oxidasa, implicada en la reticulación de COL22A1. Por último, el 2-metoxiestradiol afecta a la síntesis de colágenos al alterar la dinámica de los microtúbulos, que intervienen en la secreción y el ensamblaje de las proteínas de la matriz extracelular, incluida la COL22A1. Al dirigirse a estas vías, las sustancias químicas seleccionadas impiden la incorporación funcional y la estabilidad de COL22A1 en la matriz extracelular, inhibiendo así la función de la proteína.

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