CMAS Inhibidores
Los inhibidores CMAS comunes incluyen, entre otros, Siastatina B microbiana CAS 54795-58-3, Zanamivir CAS 139110-80-8, Ácido N-acetil-2,3-dehidro-2-desoxineuramínico CAS 24967-27-9, Fosfato de Oseltamivir CAS 204255-11-8 y (Z)-Pugnac CAS 132489-69-1.
La CMAS (citidina monofosfato ácido N-acetilneuramínico sintetasa) desempeña un papel fundamental en el proceso de sialilación, una modificación postraduccional crítica para el correcto funcionamiento de las glicoproteínas y los glicolípidos. Esta enzima cataliza la conversión del ácido N-acetilneuramínico (Neu5Ac) en su forma activada, el ácido N-acetilneuramínico monofosfato de citidina (CMP-Neu5Ac), que es una molécula donante crucial para las transferasas de ácido siálico en el proceso de sialilación. La sialilación influye en una miríada de funciones celulares, como el reconocimiento célula-célula, la transducción de señales y la modulación de la respuesta inmunitaria. Al regular la disponibilidad de CMP-Neu5Ac, la CMAS influye directamente en el grado y el patrón de sialilación en las superficies celulares y las proteínas secretadas, afectando a diversos procesos fisiológicos y patológicos.
La inhibición de CMAS representa un enfoque estratégico para modular los patrones de sialilación en glicoproteínas y glicolípidos, que pueden tener profundos efectos sobre el comportamiento celular y la progresión de enfermedades. La inhibición puede producirse a través de diferentes mecanismos, como la unión de pequeñas moléculas al sitio activo de CMAS, interfiriendo con su capacidad para convertir Neu5Ac en CMP-Neu5Ac. Otro enfoque implica la interrupción de la interacción de la enzima con sus sustratos o cofactores, esenciales para su actividad catalítica. Además, los inhibidores alostéricos pueden modular la actividad de la enzima uniéndose a sitios distintos del sitio activo, induciendo cambios conformacionales que reducen su afinidad por los sustratos o su eficiencia catalítica. Estos mecanismos ponen de manifiesto la complejidad de la inhibición de la actividad de CMAS y el potencial de intervención selectiva en la vía de la sialilación. Al comprender los matices de la función de CMAS y las bases bioquímicas de su inhibición, los investigadores pueden dilucidar el papel de la sialilación en la salud y la enfermedad, ofreciendo nuevas estrategias para modular las interacciones y funciones celulares.
| Nombre del producto | NÚMERO DE CAS # | Número de catálogo | Cantidad | Precio | MENCIONES | Clasificación |
|---|---|---|---|---|---|---|
Siastatin B microbial | 54795-58-3 | sc-215851 | 5 mg | $421.00 | ||
Este compuesto actúa como inhibidor competitivo de la CMAS al parecerse al sustrato natural y unirse al sitio activo de la enzima. | ||||||
Zanamivir | 139110-80-8 | sc-208495 | 1 mg | $265.00 | 6 | |
Aunque es principalmente un agente antiviral, la similitud estructural del Zanamivir con el ácido siálico sugiere que puede inhibir el CMAS uniéndose a su sitio activo. | ||||||
N-Acetyl-2,3-dehydro-2-deoxyneuraminic acid | 24967-27-9 | sc-215433 sc-215433A sc-215433B | 5 mg 10 mg 25 mg | $165.00 $273.00 $538.00 | ||
El ácido N-acetil-2,3-dehidro-2-deoxineuramínico (Neu5Ac2en) es otro análogo del ácido siálico que puede unirse a la enzima e inhibir su acción. | ||||||
Oseltamivir phosphate | 204255-11-8 | sc-208135 sc-208135A | 10 mg 200 mg | $175.00 $637.00 | 5 | |
El fosfato de oseltamivir puede inhibir el CMAS debido a su parecido estructural con el ácido siálico, bloqueando potencialmente el sitio activo de la enzima. | ||||||
(Z)-Pugnac | 132489-69-1 | sc-204415A sc-204415 | 5 mg 10 mg | $220.00 $373.00 | 3 | |
El O-(2-Acetamido-2-deoxi-D-glucopiranosilideno)amino N-fenil carbamato (PUGNAc) es un inhibidor competitivo que puede unirse al sitio activo del CMAS, impidiendo el acceso del sustrato. | ||||||
L-(−)-Fucose | 2438-80-4 | sc-221792 sc-221792A sc-221792B sc-221792C | 10 mg 5 g 50 g 100 g | $30.00 $150.00 $445.00 $824.00 | ||
La fucosa es estructuralmente similar a los azúcares que interactúan con la CMAS, y puede inhibir competitivamente la actividad de la enzima ocupando su sitio activo. | ||||||