CESK1 Activadores

Activadores comunes de CESK1 incluyen, pero no se limitan a Geldanamicina CAS 30562-34-6, 17-AAG CAS 75747-14-7, Radicicol CAS 12772-57-5, MG-132 [Z-Leu- Leu-Leu-CHO] CAS 133407-82-6 y Colchicina CAS 64-86-8.

CESK1, también conocida como cinasa homóloga Src C-terminal, es una tirosina cinasa no receptora codificada por el gen de la cinasa homóloga CSK (CHEK). Esta proteína es miembro de la familia Src quinasa C-terminal (CSK) y desempeña un papel importante en la regulación negativa de las quinasas de la familia Src (SFK), que intervienen en diversos procesos celulares, como la proliferación, la diferenciación y la supervivencia.CESK1 comparte similitudes estructurales con CSK, incluidos los dominios SH3, SH2 y quinasa, que son cruciales para su función. Los dominios SH3 y SH2 son responsables de las interacciones proteína-proteína, mientras que el dominio quinasa media la fosforilación de las proteínas diana, normalmente en residuos de tirosina. Sin embargo, CESK1 es única en el sentido de que contiene una región C-terminal más larga que CSK, lo que puede conferir a la proteína propiedades reguladoras distintas.

La función principal de la CESK1 es fosforilar el residuo de tirosina inhibidor C-terminal de las SFK. Esta fosforilación conduce a un cambio conformacional en las SFK, lo que provoca su inactivación. Al controlar la actividad de las SFK, la CESK1 influye indirectamente en numerosas vías de señalización que rigen la función celular. La desregulación de la actividad de las SFK puede contribuir al desarrollo del cáncer, por lo que la CESK1, al modular estas quinasas, está implicada en la supresión de la señalización oncogénica. La propia actividad de CESK1 está regulada por varios mecanismos, incluida su propia fosforilación y las interacciones proteína-proteína, que modulan su localización y función dentro de la célula.