CESK1 Activateurs

Les activateurs CESK1 courants comprennent, entre autres, la geldanamycine CAS 30562-34-6, le 17-AAG CAS 75747-14-7, le Radicicol CAS 12772-57-5, le MG-132 [Z-Leu- Leu-Leu-CHO] CAS 133407-82-6 et la colchicine CAS 64-86-8.

CESK1, également connue sous le nom de C-terminal Src kinase homologue kinase, est une tyrosine kinase non réceptrice codée par le gène CSK homologue kinase (CHEK). Cette protéine est un membre de la famille des kinases Src C-terminales (CSK) et joue un rôle important dans la régulation négative des kinases de la famille Src (SFK), qui sont impliquées dans divers processus cellulaires, notamment la prolifération, la différenciation et la survie.CESK1 partage des similitudes structurelles avec CSK, notamment les domaines SH3, SH2 et kinase, qui sont cruciaux pour sa fonction. Les domaines SH3 et SH2 sont responsables des interactions protéine-protéine, tandis que le domaine kinase assure la médiation de la phosphorylation des protéines cibles, généralement sur des résidus de tyrosine. CESK1 est toutefois unique en ce sens qu'il contient une région C-terminale plus longue que CSK, ce qui peut conférer à la protéine des propriétés régulatrices distinctes.

La fonction principale de CESK1 est de phosphoryler le résidu tyrosine inhibiteur C-terminal des SFK. Cette phosphorylation entraîne un changement de conformation des SFK, ce qui aboutit à leur inactivation. En contrôlant l'activité des SFK, CESK1 influence indirectement de nombreuses voies de signalisation qui régissent les fonctions cellulaires. La dérégulation de l'activité des SFK peut contribuer au développement du cancer, et CESK1, en modulant ces kinases, est donc impliqué dans la suppression de la signalisation oncogénique. L'activité de CESK1 est elle-même régulée par divers mécanismes, dont sa propre phosphorylation et des interactions protéine-protéine, qui modulent sa localisation et sa fonction au sein de la cellule.