cathepsin L Inhibidores
Los inhibidores comunes de la catepsina L incluyen, entre otros, la calpeptina CAS 117591-20-5, el hemisulfato de leupeptina CAS 55123-66-5, el ALLM (inhibidor de la calpaína) CAS 136632-32-1, el E-64-d CAS 88321-09-9 y el E-64 CAS 66701-25-5.
Los inhibidores de la catepsina L son una clase de pequeñas moléculas o fármacos biológicos diseñados para inhibir la actividad de la catepsina L, un miembro de la familia de las enzimas cisteína proteasas. La catepsina L es una proteasa lisosomal que desempeña un papel crucial en la degradación de proteínas en las células. Estos inhibidores suelen desarrollarse con fines de investigación para dilucidar las funciones biológicas de la catepsina L y su implicación en diversos procesos fisiológicos y patológicos.
El mecanismo de acción de los inhibidores de la catepsina L gira en torno a su capacidad para unirse al sitio activo de la enzima, impidiendo así que escinda sus proteínas sustrato. Esta inhibición de la actividad de la catepsina L es esencial para comprender el papel de la enzima en procesos como la presentación de antígenos, el recambio proteico y la remodelación de la matriz extracelular. Los investigadores utilizan los inhibidores de la catepsina L como valiosas herramientas para explorar estas funciones, a menudo en cultivos celulares o en modelos animales. Estos inhibidores son indispensables para investigar el impacto de la catepsina L en los procesos celulares y su relevancia en enfermedades como el cáncer, la osteoporosis y los trastornos autoinmunes. Además, el desarrollo de inhibidores específicos y potentes de la catepsina L es esencial para comprender mejor los entresijos de las vías proteolíticas.
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| Nombre del producto | NÚMERO DE CAS # | Número de catálogo | Cantidad | Precio | MENCIONES | Clasificación |
|---|---|---|---|---|---|---|
Caspase Inhibitor, Negative Control | 105637-38-5 | sc-364672 sc-364672A | 1 mg 5 mg | $113.00 $533.00 | ||
El Inhibidor de Caspasa, Control Negativo actúa como un antagonista de la catepsina L, exhibiendo un mecanismo de acción distinto a través de la modulación alostérica. Este compuesto altera la conformación de la enzima, afectando a la afinidad por el sustrato y a la eficacia catalítica. Su dinámica de unión única facilita una interacción matizada con el sitio activo de la enzima, lo que conduce a una actividad proteolítica alterada. Las propiedades estructurales del inhibidor también pueden influir en la estabilidad de la enzima y en su interacción con componentes celulares, modulando así las redes proteolíticas intracelulares. | ||||||
CAA0225 | sc-364669 | 1 mg | $311.00 | |||
CAA0225 funciona como un inhibidor selectivo de la catepsina L, caracterizado por su capacidad de interrumpir las interacciones enzima-sustrato mediante inhibición competitiva. Este compuesto participa en enlaces de hidrógeno específicos e interacciones hidrofóbicas, que estabilizan su unión al sitio activo. Su perfil cinético revela una tasa de inhibición única, lo que permite una modulación precisa de las vías proteolíticas. Además, las características estructurales de CAA0225 pueden influir en la dinámica conformacional de la enzima, afectando a la actividad general de la proteasa en entornos celulares. | ||||||
Cathepsin inhibitor peptide | sc-3130 | 1 mg | $115.00 | 1 | ||
El péptido inhibidor de la catepsina actúa como un potente modulador de la actividad de la catepsina L, mostrando un mecanismo de acción único a través de la inhibición alostérica. Este péptido altera selectivamente la conformación de la enzima, afectando a la accesibilidad del sustrato y a la eficacia catalítica. Sus interacciones implican una red de fuerzas iónicas y de van der Waals, que aumentan la afinidad de unión. El comportamiento dinámico del inhibidor en solución sugiere un papel en el ajuste de los procesos proteolíticos, influyendo en las vías de señalización celular. | ||||||
Biotin-FA-FMK | sc-311289 | 5 mg | $615.00 | |||
La biotina-FA-FMK sirve como sonda selectiva para la catepsina L, participando en la modificación covalente del sitio activo de la enzima. Este compuesto presenta un perfil de reactividad único, formando aductos estables que dificultan la función enzimática. Su estructura facilita interacciones específicas con residuos clave, dando lugar a un cambio conformacional que interrumpe la unión del sustrato. La cinética de esta interacción revela un rápido inicio de la inhibición, lo que subraya su potencial para modular la actividad proteolítica en diversos contextos biológicos. | ||||||
Z-Phe-Tyr(tBu)-diazomethylketone | 114014-15-2 | sc-222423 | 1 mg | $67.00 | ||
La Z-Phe-Tyr(tBu)-diazometilcetona actúa como un potente inhibidor de la catepsina L gracias a su exclusiva fracción electrofílica de diazometilcetona, que se dirige selectivamente al sitio activo de la enzima. Este compuesto sufre un ataque nucleofílico por el residuo de cisteína de la enzima, dando lugar a un enlace covalente estable que bloquea eficazmente el acceso del sustrato. El volumen estérico del grupo t-butilo aumenta la especificidad, mientras que el perfil cinético indica una inhibición dependiente del tiempo, revelando su intrincado papel en la regulación de la proteasa. | ||||||