cathepsin C Inhibidores

Los inhibidores comunes de la catepsina C incluyen, entre otros, la Quimostatina CAS 9076-44-2, la Z-Leu-Val-Gly-diazometilcetona CAS 119670-30-3 y el CA-074 CAS 134448-10-5.

La catepsina C, también conocida como dipeptidil peptidasa I (DPPI), es una cisteína proteasa lisosomal que desempeña un papel crucial en el procesamiento y la activación de varias otras proteasas lisosomales, en particular las enzimas de la familia de las catepsinas. Esta activación proteolítica es esencial para el funcionamiento normal de diversos procesos celulares, como la degradación de proteínas, la regulación de la respuesta inmunitaria y la remodelación de tejidos. La catepsina C se sintetiza como un precursor inactivo y sufre un procesamiento autocatalítico para generar la enzima madura y activa. Una de sus funciones principales es escindir dipéptidos del extremo N-terminal de otros precursores de catepsina, eliminando un propéptido inhibidor y convirtiéndolos así en sus formas enzimáticamente activas.

La inhibición de la catepsina C puede interrumpir la activación de las proteasas lisosomales y posteriormente afectar a la maquinaria proteolítica celular. Aunque los mecanismos de inhibición pueden variar, a menudo se dirigen al sitio activo de la catepsina C o interfieren con su procesamiento autocatalítico. La inhibición puede conducir a la acumulación de precursores de catepsina inactivos y a la consiguiente reducción de la actividad de las enzimas de catepsina posteriores. Esta interrupción de la activación de la proteasa puede tener consecuencias de gran alcance en los procesos celulares, incluyendo la degradación de proteínas, la presentación de antígenos y la regulación de la respuesta inmune. Comprender el papel de la catepsina C y su inhibición es crucial para desentrañar la compleja interacción de las proteasas lisosomales y su impacto en la homeostasis celular y la función inmunitaria.