ASS1 Inhibidores
Los inhibidores comunes de ASS1 incluyen, entre otros, L-Arginina CAS 74-79-3, Mtr-S-metilisotiourea CAS 185674-97-9, 2,3-Butanediona 2-Monoxima CAS 57-71-6, Guanosina-5'-monofosfato CAS 85-32-5 y L-Canavanina CAS 543-38-4.
La clase química de los inhibidores de la ASS1 comprende un conjunto diverso de compuestos con mecanismos de acción distintos que modulan directa o indirectamente la actividad de la argininosuccinato sintasa 1 (ASS1). Estos inhibidores desempeñan papeles cruciales al influir en el ciclo de la urea, una vía metabólica fundamental responsable de la desintoxicación del amoníaco y la biosíntesis de la arginina. Las sustancias químicas identificadas actúan mediante diversas estrategias, como la inhibición competitiva, la interferencia biomecánica y la modulación del microentorno. Los inhibidores competitivos, incluidos NOHA, ADMA y L-canavanina, obstruyen el sitio activo de la ASS1 al competir con el sustrato natural, la L-arginina, impidiendo así el proceso catalítico de síntesis de citrulina y aspartato. Esta interferencia directa con la unión del sustrato ejemplifica un mecanismo a través del cual estos inhibidores pueden modular la actividad de la ASS1. Los moduladores biomecánicos, como la 2,3-Butanediona Monoxime (BDM), ejercen sus efectos inhibidores alterando las propiedades biomecánicas de la ASS1. En los tejidos donde los elementos contráctiles son relevantes, la BDM influye en la actividad de la enzima, mostrando un mecanismo indirecto de inhibición.
Varios inhibidores, como los inhibidores de la arginasa (p. ej., BEC) y la S-metilisotiourea (SMTU), actúan indirectamente influyendo en la vía de síntesis del óxido nítrico. Al inhibir la arginasa o isoformas específicas de la óxido nítrico sintasa, estos compuestos alteran los mecanismos fisiológicos de retroalimentación que regulan la ASS1, dando lugar a una actividad enzimática alterada. El GMP y los ácidos dicarboxílicos actúan a través de mecanismos indirectos que implican la modulación de los niveles de N-acetilglutamato y del microentorno que rodea a la ASS1, respectivamente. Estos compuestos ejemplifican cómo pueden dirigirse diversos procesos bioquímicos para influir en la actividad de la ASS1. En resumen, la clase química de los inhibidores de la ASS1 demuestra una sofisticada interacción de compuestos que pueden modular selectiva y específicamente la actividad de esta enzima clave en el metabolismo del nitrógeno. Los inhibidores identificados ofrecen herramientas valiosas para diseccionar los entresijos del ciclo de la urea y comprender los trastornos asociados al metabolismo de la arginina.
| Nombre del producto | NÚMERO DE CAS # | Número de catálogo | Cantidad | Precio | MENCIONES | Clasificación |
|---|---|---|---|---|---|---|
L-Arginine | 74-79-3 | sc-391657B sc-391657 sc-391657A sc-391657C sc-391657D | 5 g 25 g 100 g 500 g 1 kg | $20.00 $30.00 $60.00 $215.00 $345.00 | 2 | |
La N G-Nitro-L-arginina (L-NNA) inhibe la ASS1 actuando como inhibidor no selectivo de la óxido nítrico sintasa (NOS). Al bloquear la actividad de la NOS, la L-NNA inhibe indirectamente la ASS1, ya que el óxido nítrico es un producto de las reacciones catalizadas por la ASS1. Esta inhibición indirecta implica que la L-NNA impide la síntesis de óxido nítrico, lo que, a su vez, afecta a los mecanismos fisiológicos de retroalimentación que regulan la actividad de la ASS1. | ||||||
Mtr-S-methylisothiourea | 185674-97-9 | sc-286319 sc-286319A | 1 g 5 g | $132.00 $539.00 | ||
El SMTU inhibe la ASS1 actuando como inhibidor selectivo de la óxido nítrico sintasa (NOS). Al inhibir específicamente la NOS inducible (iNOS), el SMTU inhibe indirectamente la ASS1, ya que el óxido nítrico es un producto de las reacciones catalizadas por la ASS1. Esta inhibición indirecta implica que el SMTU impide la síntesis de óxido nítrico, lo que afecta a los mecanismos fisiológicos de retroalimentación que regulan la actividad de la ASS1. | ||||||
2,3-Butanedione 2-Monoxime | 57-71-6 | sc-203774 sc-203774A sc-203774B sc-203774C | 25 g 100 g 250 g 500 g | $41.00 $76.00 $158.00 $280.00 | ||
La 2,3-butanediona monoxime (BDM) inhibe la ASS1 afectando a las propiedades biomecánicas de la enzima. La BDM interfiere en el aparato contráctil del músculo liso, lo que conduce a la inhibición de la actividad de la ASS1 en tejidos en los que los elementos contráctiles desempeñan un papel en la modulación de la enzima. Esta inhibición indirecta implica que la BDM modula las propiedades biomecánicas de la ASS1, dando lugar a cambios en la actividad de la enzima en tejidos con elementos contráctiles. | ||||||
Guanosine-5′-monophosphate | 85-32-5 | sc-295032 sc-295032A sc-295032B | 1 g 2.5 g 5 g | $316.00 $622.00 $1030.00 | 5 | |
El monofosfato de guanosina (GMP) inhibe la ASS1 al promover la degradación del N-acetilglutamato, un cofactor de la ASS1. El GMP estimula la actividad de la N-acetilglutamato sintasa, que convierte el N-acetilglutamato en citrulina, lo que provoca una reducción de la actividad de la ASS1. Esta inhibición indirecta implica que el GMP influye en los niveles de N-acetilglutamato, lo que repercute en la actividad de la ASS1 y contribuye a la modulación del ciclo de la urea. | ||||||
L-Canavanine | 543-38-4 | sc-364687 sc-364687A | 250 mg 1 g | $224.00 $653.00 | ||
La L-canavanina inhibe la ASS1 actuando como inhibidor competitivo de la L-arginina. La L-Canavanina compite con la L-arginina por unirse a la ASS1, bloqueando el sitio activo e impidiendo la síntesis de citrulina y aspartato en el ciclo de la urea. Esta inhibición directa implica que la L-canavanina interfiere en la unión del sustrato de L-arginina a la ASS1, lo que provoca una reducción de la actividad catalítica de la enzima y la modulación del ciclo de la urea. | ||||||
Guanidinoacetic Acid | 352-97-6 | sc-211571 sc-211571A sc-211571B | 25 mg 1 g 5 g | $166.00 $217.00 $273.00 | ||
El ácido guanidinoacético (GAA) inhibe la ASS1 actuando como análogo del sustrato. El GAA compite con la L-arginina para unirse a la ASS1, bloqueando el sitio activo e impidiendo la síntesis de citrulina y aspartato en el ciclo de la urea. Esta inhibición directa implica que el GAA interfiere con la unión del sustrato de L-arginina a la ASS1, lo que provoca una reducción de la actividad catalítica de la enzima y la modulación del ciclo de la urea. | ||||||