Date published: 2025-9-11

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ASB-15 Inhibidores

Los inhibidores comunes de ASB-15 incluyen, entre otros, la tricostatina A CAS 58880-19-6, el ácido hidroxámico suberoilanilida CAS 149647-78-9, la 5-azacitidina CAS 320-67-2, la 5-aza-2′-desoxicitidina CAS 2353-33-5 y el disulfiram CAS 97-77-8.

Los inhibidores de ASB-15 pertenecen a una clase de moléculas dirigidas a la actividad de la proteína 15 de repetición de anquirina y caja SOCS (ASB-15), que forma parte de la familia más amplia de proteínas ASB. Estas proteínas se caracterizan por sus dominios de repetición de anquirina y un dominio de caja SOCS, lo que les permite interactuar con diversos componentes celulares. ASB-15 participa en la regulación de las vías de degradación de proteínas al funcionar como parte de un complejo E3 ubiquitina ligasa, que facilita la ubiquitinación y posterior degradación de proteínas diana específicas. La inhibición de ASB-15 puede afectar a la estabilidad de estos sustratos, lo que puede dar lugar a cambios en diversos procesos celulares que dependen del recambio de proteínas, como las cascadas de señalización, las vías metabólicas o el mantenimiento de proteínas estructurales.Los inhibidores de ASB-15 son interesantes por su capacidad para modular estos procesos de degradación mediados por ubiquitina. Al inhibir la actividad de ASB-15, se puede influir en la acumulación o depleción de determinadas proteínas, lo que afecta a diversas funciones celulares. Los investigadores estudian los inhibidores de ASB-15 para explorar su papel en la modulación de las interacciones y el recambio de proteínas, prestando especial atención a su impacto en la señalización intracelular y la homeostasis. Además, el estudio de los inhibidores de ASB-15 ofrece una visión más amplia de la familia de proteínas ASB y sus funciones en mecanismos celulares como la localización de proteínas y las modificaciones postraduccionales. La comprensión de estas interacciones ayuda a dilucidar las complejas redes de regulación de proteínas en el interior de las células.

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