Entre los activadores de la AFAP-1L1 se encuentra el forbol 12-miristato 13-acetato (PMA), un conocido activador de la proteína cinasa C (PKC) y un actor clave en las vías de transducción de señales que regulan numerosas funciones celulares, como la expresión génica, la proliferación celular y la apoptosis. Cuando la PMA se une a la PKC, induce a la enzima a fosforilar varias proteínas, incluida la AFAP-1L1. Esta fosforilación aumenta la capacidad de la AFAP-1L1 para unirse a los filamentos de actina, facilitando así la reorganización del citoesqueleto de actina, que es fundamental para la morfología, la motilidad y la adhesión celular.
La calpeptina, un inhibidor de la calpaína, actúa preservando la integridad de las proteínas que, de otro modo, la calpaína escindiría. Al proteger la AFAP-1L1 de la degradación mediada por la calpaína, la calpeptina mantiene indirectamente el estado funcional de la proteína. Esta preservación es crucial para el papel de la AFAP-1L1 en la organización de los filamentos de actina y la vinculación de las vías de señalización con la dinámica del citoesqueleto, lo que repercute en diversos procesos celulares como la migración y el mantenimiento estructural.
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