V-ATPase H Antikörper (C-8): sc-166227

Die Vacuolar-type H+-ATPase (V-ATPase) ist ein Enzym mit mehreren Untereinheiten, das für die Säuerung von eukaryotischen intrazellulären Organellen verantwortlich ist. V-ATPasen pumpen Protonen gegen ein elektrochemisches Gradienten, während F-ATPasen den Prozess umkehren, wodurch ATP synthetisiert wird. Eine periphere V1-Domäne, die für die ATP-Hydrolyse verantwortlich ist, und eine integrale V0-Domäne, die für die Protonentranslokation verantwortlich ist, bilden die V-ATPase. Neun Subunits (A-H) bilden die V1-Domäne und fünf Subunits (a, d, c, c' und c") bilden die V0-Domäne. Wie F-ATPase, wird V-ATPase wahrscheinlich durch ein Rotationsmechanismus betrieben. Die H-Subunit der V-ATPase, auch als SDF bezeichnet, besteht aus zwei Polypeptiden, die aus demselben Gen stammen (2-4). Diese regulatorische Subunit spielt eine entscheidende Rolle bei der funktionellen Kopplung der ATP-Hydrolyse-Aktivität an die Protonentransport in der V-ATPase-Pumpe. Das V-ATPase H Antikörper (C-8) ist ein monoklonaler Maus IgG1 κ V-ATPase H Antikörper (auch als V-ATPase H Antikörper bezeichnet), das das V-ATPase H Protein von Maus-, Ratte- und menschlicher Herkunft durch WB, IP, IF, IHC (P) und ELISA detektiert. Das V-ATPase H Antikörper (C-8) ist sowohl in Form des nicht konjugierten Anti-V-ATPase H Antikörpers als auch in mehreren konjugierten Formen des Anti-V-ATPase H Antikörpers, einschließlich Agarose, HRP, PE, FITC und mehreren Alexa Fluor®-Konjugaten, erhältlich.

Alexa Fluor^® ist ein Markenzeichen von Molecular Probes Inc., OR., USA

LI-COR^® und Odyssey^® sind Markenzeichen von LI-COR Biosciences

V-ATPase H Antikörper (C-8) Literaturhinweise:

1. Die Untereinheit H der V-ATPase bindet an die mittlere Kette des Adaptorproteinkomplexes 2 und verbindet Nef mit der endozytischen Maschinerie.  |  Geyer, M., et al. 2002. J Biol Chem. 277: 28521-9. PMID: 12032142
2. Die Untereinheit H der V-ATPase, die an der Endozytose beteiligt ist, weist eine Homologie zu Beta-Adaptinen auf.  |  Geyer, M., et al. 2002. Mol Biol Cell. 13: 2045-56. PMID: 12058068
3. Protonenverschiebung durch ATP-Hydrolyse in V-ATPasen.  |  Kawasaki-Nishi, S., et al. 2003. FEBS Lett. 545: 76-85. PMID: 12788495
4. Überarbeitete Nomenklatur für Untereinheiten der vakuolären H+ -ATPase von Säugetieren.  |  Smith, AN., et al. 2003. Mol Cell. 12: 801-3. PMID: 14580332
5. Neurotransmitter-Freisetzung: die dunkle Seite der vakuolären H+ATPase.  |  Morel, N. 2003. Biol Cell. 95: 453-7. PMID: 14597263
6. Das menschliche Immunschwächevirus Nef führt zu einer schnellen Internalisierung des T-Zell-Corezeptors CD8alphabeta.  |  Stove, V., et al. 2005. J Virol. 79: 11422-33. PMID: 16103193
7. Die Untereinheit B1 der vakuolären ATPase bei distaler tubulärer Azidose: neue Mutationen und Mechanismen für Funktionsstörungen.  |  Fuster, DG., et al. 2008. Kidney Int. 73: 1151-8. PMID: 18368028
8. Die vakuoläre H+-ATPase-Untereinheit Vma1p fungiert als molekularer Ligand bei der fungiziden Wirkung von Polymyxin B, das auf Vakuolen abzielt.  |  Iida, M., et al. 2017. Microbiology (Reading). 163: 531-540. PMID: 28443813
9. Endolysosomale Beeinträchtigung durch Bindung von Amyloid beta oder MAPT/Tau an V-ATPase und Rettung durch die HYAL-CD44-Achse bei der Alzheimer-Krankheit.  |  Kim, SH., et al. 2023. Autophagy. 19: 2318-2337. PMID: 36843263
10. Die Ubiquitinierung von LAMTOR1 schränkt seine Interaktion mit der vakuolären H+-ATPase ein, fördert die Autophagie und wird durch USP32 gesteuert.  |  Hertel, A., et al. 2023. Autophagy. 19: 2406-2407. PMID: 36847417
11. Die Glykolyse-vermittelte Aktivierung von v-ATPase durch Nicotinamid-Mononukleotid verbessert die lipidinduzierte Kardiomyopathie durch Unterdrückung der CD36-TLR4-Achse.  |  Wang, S., et al. 2024. Circ Res. 134: 505-525. PMID: 38422177
12. Wechselwirkungen zwischen HIV1 Nef und vakuolärer ATPase erleichtern die Internalisierung von CD4.  |  Lu, X., et al. 1998. Immunity. 8: 647-56. PMID: 9620685

Monoklonale Antikörper für Säuger- und Nicht-Säuger-Proteine detektieren im Wesentlichen alle Ziele, die auch von polyklonalen Antikörpern abgedeckt werden. Über 8.300 unserer Antikörper werden als ImmunoCruz^®-Konjugate angeboten, was die Nutzung von Sekundärantkörpern überflüssig macht.

Antikörper von Santa Cruz Biotechnology wurden bereits in über 360.000 wissenschaftliche Publikationen verwendet. Anti-V-ATPase H Antikörper (C-8) hat 8 Referenzen in einer Vielzahl von wissenschaftlichen Publikationen.

Primärantikörper wie Anti-V-ATPase H Antikörper (C-8) für Säuger-Zielproteine werden für den Nachweis einer Reihe von Säugetierarten empfohlen, hauptsächlich von Mäusen, Ratten und Menschen. Viele Säugetier-Antikörper sind auch ideal für die Veterinärforschung und detektieren das Zielproteinen in Schafen, Schweinen, Ziegen, Katzen, Hunden, Rindern und Pferden. Primäre monoklonale Antikörper von Santa Cruz Biotechnology sind für die in-vitro Grundlagenforschung im Labor geeignet und nicht für diagnostische oder therapeutische Zwecke bestimmt. Monoklonale Antikörper für Säuger- und Nicht-Säuger-Proteine detektieren im Wesentlichen alle Ziele dar, die von polyklonalen Antikörpern abgedeckt werden.

V-ATPase H Antikörper (C-8) Spezifikationen

Alternative Bezeichnung: V-ATPase H

Klon: C-8

Klassifikation: Primärantikörper

Klonalität: Monoklonaler Antikörper

Antikörper Isotyp: IgG₁ kappa light chain

Aminosäuren: 184-483

Ziel-Epitop: V-ATPase H

Epitope Spezies: human

Reaktivität: V-ATPase H

Speziesreaktivität: mouse, rat, human

Reaktivität mit weiteren Säugetierarten: equine and canine

Reaktivität mit weiteren Nicht-Säugetierartent: N/A

Anwendungen: WB, IP, IF, IHC(P), ELISA

Gebinde: Each vial contains 200 µg IgG₁ kappa light chain in 1.0 ml of PBS with < 0.1% sodium azide and 0.1% gelatin

Produktreferenzen: 8 Referenzen in verschiedenen wissenschaftlichen Publikationen

Konjugate für V-ATPase H Antikörper (C-8): AC: Agarose, AF488: Alexa Fluor^® 488, AF546: Alexa Fluor^® 546, AF594: Alexa Fluor^® 594, AF647: Alexa Fluor^® 647, AF680: Alexa Fluor^® 680, AF790: Alexa Fluor^® 790, FITC: Fluoroscein, HRP: Horseradish Peroxidase, PE: Phycoerythrin