Date published: 2025-9-11

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Uridine-5-oxyacetic acid (CAS 28144-25-4)

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Alternative Namen:
5-carboxymethoxyuridine
CAS Nummer:
28144-25-4
Reinheit:
≥98%
Molekulargewicht:
318.24
Summenformel:
C11H14N2O9
Ausschließlich für Forschungszwecke. Nicht Geeignet für Verwendung in Diagnostik oder Therapie.
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Uridin-5-oxyessigsäure (U5OA) ist eine bedeutende biochemische Verbindung, die in den letzten Jahren ausgiebig untersucht wurde. Es ist eine natürlich vorkommende Substanz im menschlichen Körper und teilt strukturelle Ähnlichkeiten mit Uridin, einem RNA-Nukleosid. U5OA spielt eine wichtige Rolle bei verschiedenen biochemischen und physiologischen Prozessen und hat Anwendungen in diversen wissenschaftlichen Forschungsstudien gefunden. Wissenschaftler haben Uridin-5-oxyessigsäure in Untersuchungen im Zusammenhang mit der Genexpression, der Zellsignalisierung und den metabolischen Prozessen eingesetzt. Es hat sich als wertvoll erwiesen, um den Einfluss von oxidativem Stress auf Zellen zu untersuchen und das regulatorische Verhalten von Uridin-5-oxyessigsäure im Energiemetabolismus zu verstehen. Darüber hinaus wurde Uridin-5-oxyessigsäure in der Krebsforschung untersucht und gezeigt, dass es das Wachstum bestimmter Tumorzellen hemmen kann. Der Wirkmechanismus von Uridin-5-oxyessigsäure beinhaltet die Hemmung bestimmter Enzyme, die für den Kohlenhydrat- und Proteinmetabolismus verantwortlich sind. Insbesondere hemmt es die Aktivität glykolytischer Enzyme, die an der Glucoseabbau beteiligt sind. Darüber hinaus wurde beobachtet, dass Uridin-5-oxyessigsäure proteolytische Enzyme hemmt, die für den Proteinabbau verantwortlich sind.


Uridine-5-oxyacetic acid (CAS 28144-25-4) Literaturhinweise

  1. Das modifizierte Wobble-Nukleosid Uridin-5-Oxyessigsäure in tRNAPro(cmo5UGG) fördert das Lesen aller vier Prolin-Codons in vivo.  |  Nasvall, SJ., et al. 2004. RNA. 10: 1662-73. PMID: 15383682
  2. Mechanismus zur Erweiterung der Entschlüsselungskapazität von Transfer-RNAs durch Modifikation von Uridinen.  |  Weixlbaumer, A., et al. 2007. Nat Struct Mol Biol. 14: 498-502. PMID: 17496902
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  4. Modifikationen der Anticodon-Domäne tragen zur Ordnung der tRNA für die Ribosomen-vermittelte Codonbindung bei.  |  Vendeix, FA., et al. 2008. Biochemistry. 47: 6117-29. PMID: 18473483
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  6. S-Adenosyl-S-carboxymethyl-L-homocystein: ein neuartiger Cofaktor, der in dem mutmaßlich tRNA-modifizierenden Enzym CmoA gefunden wurde.  |  Byrne, RT., et al. 2013. Acta Crystallogr D Biol Crystallogr. 69: 1090-8. PMID: 23695253
  7. Konformationspräferenzen modifizierter Uridine: Vergleich der von AMBER abgeleiteten Kraftfelder.  |  Deb, I., et al. 2014. J Chem Inf Model. 54: 1129-42. PMID: 24697757
  8. Bevorzugte und weniger bevorzugte Codon-Anticodon-Duplexe aus der GC-Codon-Familienbox, die für Alanin kodiert: einige rechnerische Perspektiven.  |  Devi, M. and Lyngdoh, RHD. 2018. J Biomol Struct Dyn. 36: 1029-1049. PMID: 28393624
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  10. Paarungseigenschaften des Methylesters von 5-Carboxymethyluridin in der Wobble-Position der Hefe-tRNA3Arg.  |  Weissenbach, J. and Dirheimer, G. 1978. Biochim Biophys Acta. 518: 530-4. PMID: 350282
  11. Über die Biosynthese von 5-Methoxyuridin und Uridin-5-Oxyessigsäure in spezifischen prokaryotischen Transfer-RNAs.  |  Murao, K., et al. 1978. Nucleic Acids Res. 5: 1273-81. PMID: 418384
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  13. Die Auswirkung von Punktmutationen, die die Tryptophan-tRNA von Escherichia coli betreffen, auf Anticodon-Anticodon-Interaktionen und auf die UGA-Suppression.  |  Vacher, J., et al. 1984. J Mol Biol. 177: 329-42. PMID: 6379198
  14. Codon-Reading-Spezifität einer unmodifizierten Form der tRNA1Ser von Escherichia coli in der zellfreien Proteinsynthese.  |  Takai, K., et al. 1996. Nucleic Acids Res. 24: 2894-9. PMID: 8760870

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Uridine-5-oxyacetic acid, 5 mg

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5 mg
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