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In den meisten Säugetieren ist Urateoxidase (Uricase) in der Leber vorhanden, wobei in anderen Geweben nur geringe oder gar keine aktive Konzentration nachweisbar ist. Sie ist mit den Peroxisomen assoziiert und existiert als Tetramer. Menschen und bestimmte Primaten fehlt dieses Enzym, welches die Oxidation von Harnsäure zu Allantoin katalysiert. Das seltene neurologische und Verhaltensstörungssyndrom des Lesch-Nyhan wird durch eine angeborene Defizienz des Purin-Rettungsenzyms Hypoxanthin-Guanosin-Phosphoribosyltransferase (HPRT) verursacht. Die Identifizierung von Mäusen mit vollständigem HPRT-Defizit, aber ohne Symptome des Lesch-Nyhan-Syndroms, erhöht die Möglichkeit, dass das Fehlen der Uricase-Aktivität im Purin-Stoffwechselweg zur Entwicklung der neurologischen Symptome beim Menschen beitragen kann. Der Vergleich der Sequenzen bei Mensch, Maus und Schwein deutet darauf hin, dass der Verlust der Uricase-Funktion beim Menschen auf ein plötzliches mutationales Ereignis zurückzuführen ist. Das Gen, das Uricase kodiert, ist auf dem menschlichen Chromosom 1p22 lokalisiert.
Bestellinformation
Produkt | Katalog # | EINHEIT | Preis | ANZAHL | Favoriten | |
uricase Antikörper (F-7) | sc-166070 | 200 µg/ml | $316.00 | |||
uricase (F-7): m-IgGλ BP-HRP Bundle | sc-521501 | 200 µg Ab, 40 µg BP | $354.00 |