Ubiquitin ist ein häufig vorkommendes, hochkonserviertes Protein, das in allen eukaryotischen Zellen entweder frei oder kovalent an Zellproteine gebunden vorliegt. Die primäre Funktion von Ubiquitin in Säugersystemen ist es, abnorme, fremde und falsch gefaltete Proteine durch Zielmarkierung für Proteasom-Degradation zu beseitigen. In Saccharomyces cerevisiae umfassen ubiquitin-ähnliche Proteine Rub1, Ula1, Uba3, Smt3, Ubc2, Ubc12 und Ubc9. Rub1 weist 53% Homologie zu Ubiquitin auf und erfordert eine Aktivierung über die E2-Proteine, einschließlich Ula1, Uba3 und Ubc12, um an Substrate für unterschiedliche Proteolysesysteme gebunden zu werden. Ubc4 katalysiert die Ubiquitinierung von IkBa in einer phosphorylierungs- und SCFB-TRCP-abhängigen Weise. In dieser speziellen Reaktion überträgt E1 zunächst Ubiquitin an den E2-Komponenten Ubc4, und Ubc4 verbindet sich dann mit der E3-Ligase, die die Poly-Ubiquitin-Kette an ein Zielprotein konjugiert. Auf diese Weise markiert die Kette IkBa für die Degradation durch ein Proteasom, wodurch der inhibitory Effekt von IkBa auf NFkB aufgehoben wird und NFkB in den Zellkern eintreten kann.
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Produkt | Katalog # | EINHEIT | Preis | ANZAHL | Favoriten | |
UBE2G1 Antikörper (G-832) | sc-100619 | 100 µg/ml | $333.00 |