Tollip Antikörper (Kimmy-2): sc-59720

Der Tollip-Antikörper (Kimmy-2) ist ein monoklonaler IgG1-Antikörper der Maus, der das Tollip-Protein von Mäusen, Ratten und Menschen durch Western Blot (WB), Immunopräzipitation (IP), Immunfluoreszenz (IF) und Immunhistochemie nachweist. Der Anti-Tollip-Antikörper (Kimmy-2) ist als nicht konjugierte Form erhältlich. Tollip, auch bekannt als Toll-interagierendes Protein, spielt eine entscheidende Rolle bei der Modulation der angeborenen Immunitätssignale, indem es als negativer Regulator der Toll-like-Rezeptor-(TLR)-Signalwege fungiert. Insbesondere interagiert Tollip mit der Serin/Threonin-Kinase IRAK und verbindet diese bei der Rezeptoraktivierung mit dem IL-1-Rezeptorkomplex, was für die Steuerung der Entzündungsreaktion von entscheidender Bedeutung ist. Eine Überexpression von Tollip in HEK293-Zellen hemmt die NFκB-Aktivierung als Reaktion auf die TLR2- und TLR4-Signalübertragung und begrenzt dadurch die Produktion von proinflammatorischen Mediatoren während Entzündungen und Infektionen. Darüber hinaus bildet Tollip einen Komplex mit Tom1, der für die Regulierung des endosomalen Transports von ubiquitinierten Proteinen unerlässlich ist, was seine Bedeutung für zelluläre Prozesse unterstreicht. Tollip weist eine ubiquitäre Expression in Mausgeweben auf, was seine grundlegende Rolle bei der Immunregulation in verschiedenen biologischen Kontexten unterstreicht.

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Tollip Antikörper (Kimmy-2) Literaturhinweise:

1. Tollip, eine neue Komponente des IL-1RI-Wegs, verbindet IRAK mit dem IL-1-Rezeptor.  |  Burns, K., et al. 2000. Nat Cell Biol. 2: 346-51. PMID: 10854325
2. Zusammenarbeit von Toll-like-Rezeptor 2 und 6 bei der zellulären Aktivierung durch den löslichen Tuberkulosefaktor und das äußere Oberflächenprotein A-Lipoprotein von Borrelia burgdorferi: Rolle des Toll-interacting-Proteins und der IL-1-Rezeptor-Signalmoleküle bei der Signalisierung des Toll-like-Rezeptors 2.  |  Bulut, Y., et al. 2001. J Immunol. 167: 987-94. PMID: 11441107
3. Negative Regulierung der Toll-like-Rezeptor-vermittelten Signalübertragung durch Tollip.  |  Zhang, G. and Ghosh, S. 2002. J Biol Chem. 277: 7059-65. PMID: 11751856
4. Tollip und Tom1 bilden einen Komplex und rekrutieren Ubiquitin-konjugierte Proteine an frühe Endosomen.  |  Katoh, Y., et al. 2004. J Biol Chem. 279: 24435-43. PMID: 15047686
5. Charakterisierung des Tollip-Proteins nach einer Belastung durch Lipopolysaccharid.  |  Li, T., et al. 2004. Mol Immunol. 41: 85-92. PMID: 15140579
6. CD26 vermittelt die Dissoziation von Tollip und IRAK-1 von Caveolin-1 und induziert die Hochregulierung von CD86 auf Antigen-präsentierenden Zellen.  |  Ohnuma, K., et al. 2005. Mol Cell Biol. 25: 7743-57. PMID: 16107720
7. Rekrutierung von Clathrin an Endosomen durch den Tom1-Tollip-Komplex.  |  Katoh, Y., et al. 2006. Biochem Biophys Res Commun. 341: 143-9. PMID: 16412388
8. Tollip reguliert proinflammatorische Reaktionen auf Interleukin-1 und Lipopolysaccharid.  |  Didierlaurent, A., et al. 2006. Mol Cell Biol. 26: 735-42. PMID: 16428431
9. Zusammenhang zwischen Polymorphismen des Toll-interacting-Protein-Gens und atopischer Dermatitis.  |  Schimming, TT., et al. 2007. BMC Dermatol. 7: 3. PMID: 17362526
10. Tollip steuert die Polarisierung von Makrophagen, um Entzündungen der Darmschleimhaut zu lindern.  |  Liu, X., et al. 2022. J Crohns Colitis. 16: 1151-1167. PMID: 35134154
11. Die Unterdrückung der ACE2-SUMOylierung schützt vor einer SARS-CoV-2-Infektion durch TOLLIP-vermittelte selektive Autophagie.  |  Jin, S., et al. 2022. Nat Commun. 13: 5204. PMID: 36057605
12. Das Tegumentprotein UL21 des Alpha-Herpesvirus hemmt die angeborene Immunität, indem es den Abbau von CGAS durch TOLLIP-vermittelte selektive Autophagie auslöst.  |  Ma, Z., et al. 2023. Autophagy. 19: 1512-1532. PMID: 36343628

Monoklonale Antikörper für Säuger- und Nicht-Säuger-Proteine detektieren im Wesentlichen alle Ziele, die auch von polyklonalen Antikörpern abgedeckt werden. Über 8.300 unserer Antikörper werden als ImmunoCruz^®-Konjugate angeboten, was die Nutzung von Sekundärantkörpern überflüssig macht.

Antikörper von Santa Cruz Biotechnology wurden bereits in über 360.000 wissenschaftliche Publikationen verwendet. Anti-Tollip Antikörper (Kimmy-2) hat 0 Referenzen in einer Vielzahl von wissenschaftlichen Publikationen.

Primärantikörper wie Anti-Tollip Antikörper (Kimmy-2) für Säuger-Zielproteine werden für den Nachweis einer Reihe von Säugetierarten empfohlen, hauptsächlich von Mäusen, Ratten und Menschen. Viele Säugetier-Antikörper sind auch ideal für die Veterinärforschung und detektieren das Zielproteinen in Schafen, Schweinen, Ziegen, Katzen, Hunden, Rindern und Pferden. Primäre monoklonale Antikörper von Santa Cruz Biotechnology sind für die in-vitro Grundlagenforschung im Labor geeignet und nicht für diagnostische oder therapeutische Zwecke bestimmt. Monoklonale Antikörper für Säuger- und Nicht-Säuger-Proteine detektieren im Wesentlichen alle Ziele dar, die von polyklonalen Antikörpern abgedeckt werden.

Tollip Antikörper (Kimmy-2) Spezifikationen

Alternative Bezeichnung: Tollip

Klon: Kimmy-2

Klassifikation: Primärantikörper

Klonalität: Monoklonaler Antikörper

Antikörper Isotyp: IgG₁

Aminosäuren: 1-247

Ziel-Epitop: Tollip

Epitope Spezies: mouse

Reaktivität: Tollip

Speziesreaktivität: mouse, rat, human

Reaktivität mit weiteren Säugetierarten: N/A

Reaktivität mit weiteren Nicht-Säugetierartent: N/A

Anwendungen: WB, IP, IF, IHC(P)

Gebinde: Each vial contains 50 µg IgG₁ in 0.5 ml of PBS with < 0.1% sodium azide and 0.1% gelatin

Produktreferenzen: 0 Referenzen in verschiedenen wissenschaftlichen Publikationen

Konjugate für Tollip Antikörper (Kimmy-2): N/A