TNAP Antikörper (TRA-2-39): sc-21708

Der TNAP-Antikörper (TRA-2-39) ist ein monoklonaler Maus IgG1 κ Antikörper, der TNAP menschlichen Ursprungs durch WB, IP, IF, IHC(P) und FCM nachweist. Der TNAP-Antikörper (TRA-2-39) ist sowohl in konjugierter als auch in nicht-konjugierter Form erhältlich. Alkalische Phosphatasen (AP) sind glykosylierte Phosphatidylinositol (GPI)-verankerte, dimere, Zn2+-metallierte Glykoproteine, die die Hydrolyse von Phospho-Monoestern in anorganisches Phosphat und Alkohol katalysieren. Es gibt mindestens vier verschiedene, aber verwandte alkalische Phosphatasen: intestinale (IAP), plazentare (PLAP), plazentare-ähnliche (ALP-1 oder GCAP) und gewebeunspezifische (TNAP). Die ersten drei befinden sich zusammen auf Chromosom 2, während die gewebeunspezifische Form auf Chromosom 1 liegt. TNAP ist weit verbreitet in Leber, Niere, Knochen, Magen und Darm und wird daher als die gewebeunspezifische Form der AP bezeichnet. TNAP, in Verbindung mit dem Plasmazellmembranglykoprotein-1, funktioniert bei der Knochenmineralisierung; jedoch zeigen Mäuse, die eine funktionelle Form von TNAP fehlen, eine normale skelettale Entwicklung. Dieses Enzym wurde direkt mit einer Störung namens Hypophosphatasie in Verbindung gebracht, einer seltenen angeborenen Störung, die durch defekte Knochenmineralisierung und skelettale Defekte gekennzeichnet ist. Das menschliche Gen, das TNAP codiert, befindet sich auf Chromosom 1p36.12.

Alexa Fluor^® ist ein Markenzeichen von Molecular Probes Inc., OR., USA

LI-COR^® und Odyssey^® sind Markenzeichen von LI-COR Biosciences

TNAP Antikörper (TRA-2-39) Literaturhinweise:

1. Die TNAP-Aktivität ist an kritischen Stellen der retinalen Neurotransmission bei verschiedenen Wirbeltierarten lokalisiert.  |  Kántor, O., et al. 2014. Cell Tissue Res. 358: 85-98. PMID: 24988913
2. Die gegenregulierenden Phosphatasen TNAP und NPP1 regulieren zeitlich die Zementogenese der Zahnwurzel.  |  Zweifler, LE., et al. 2015. Int J Oral Sci. 7: 27-41. PMID: 25504209
3. Auswirkungen von GPI-verankerter TNAP auf die dynamische Struktur von Modellmembranen.  |  Garcia, AF., et al. 2015. Phys Chem Chem Phys. 17: 26295-301. PMID: 26389140
4. Die Lipid-Mikroumgebung beeinflusst die Fähigkeit von Proteoliposomen, die TNAP beherbergen, die Mineralisierung ohne Keimbildner zu induzieren.  |  Simão, AMS., et al. 2019. J Bone Miner Metab. 37: 607-613. PMID: 30324534
5. Der Verlust der Aktivität des Enzyms gewebeunspezifische alkalische Phosphatase (TNAP) in zerebralen Mikrogefäßen ist mit anhaltender Neuroinflammation und Verhaltensdefiziten bei später Sepsis verbunden.  |  Nwafor, DC., et al. 2020. Brain Behav Immun. 84: 115-131. PMID: 31778743
6. Die TNAP-Hemmung schwächt die durch einen Myokardinfarkt verursachte Herzfibrose ab, indem sie die TGF-β1/Smads deaktiviert und die P53-Signalwege aktiviert.  |  Gao, L., et al. 2020. Cell Death Dis. 11: 44. PMID: 31969558
7. Gewebeunspezifische alkalische Phosphatase (TNAP) als das Enzym, das am Abbau von Nukleotidanaloga in den Liganden-Docking- und Molekulardynamik-Ansätzen beteiligt ist.  |  Madaj, R., et al. 2021. Biomolecules. 11: PMID: 34439771
8. Die Hochregulierung von TNAP ist ein entscheidender Faktor bei Tauopathien, und seine Blockade lindert die Neurotoxizität und erhöht die Lebenserwartung.  |  Sebastián-Serrano, Á., et al. 2022. Neurobiol Dis. 165: 105632. PMID: 35065251
9. Fördernde Wirkung von FGF23 auf Osteopenie bei angeborener Skoliose über den FGFr3/TNAP/OPN-Signalweg.  |  Zhang, H., et al. 2023. Chin Med J (Engl). 136: 1468-1477. PMID: 37192015
10. Dentin-Matrix-Protein 1 reguliert die Mineralisierung von MC3T3-E1-Zellen über die TNAP-ANK-ENPP1-Achse.  |  Liu, J., et al. 2023. J Nippon Med Sch. 90: 262-271. PMID: 37380477

Monoklonale Antikörper für Säuger- und Nicht-Säuger-Proteine detektieren im Wesentlichen alle Ziele, die auch von polyklonalen Antikörpern abgedeckt werden. Über 8.300 unserer Antikörper werden als ImmunoCruz^®-Konjugate angeboten, was die Nutzung von Sekundärantkörpern überflüssig macht.

Antikörper von Santa Cruz Biotechnology wurden bereits in über 360.000 wissenschaftliche Publikationen verwendet. Anti-TNAP Antikörper (TRA-2-39) hat 3 Referenzen in einer Vielzahl von wissenschaftlichen Publikationen.

Primärantikörper wie Anti-TNAP Antikörper (TRA-2-39) für Säuger-Zielproteine werden für den Nachweis einer Reihe von Säugetierarten empfohlen, hauptsächlich von Mäusen, Ratten und Menschen. Viele Säugetier-Antikörper sind auch ideal für die Veterinärforschung und detektieren das Zielproteinen in Schafen, Schweinen, Ziegen, Katzen, Hunden, Rindern und Pferden. Primäre monoklonale Antikörper von Santa Cruz Biotechnology sind für die in-vitro Grundlagenforschung im Labor geeignet und nicht für diagnostische oder therapeutische Zwecke bestimmt. Monoklonale Antikörper für Säuger- und Nicht-Säuger-Proteine detektieren im Wesentlichen alle Ziele dar, die von polyklonalen Antikörpern abgedeckt werden.

TNAP Antikörper (TRA-2-39) Spezifikationen

Alternative Bezeichnung: TNAP

Klon: TRA-2-39

Klassifikation: Primärantikörper

Klonalität: Monoklonaler Antikörper

Antikörper Isotyp: IgG₁ kappa light chain

Aminosäuren:

Ziel-Epitop: TNAP

Epitope Spezies: human

Reaktivität: TNAP

Speziesreaktivität: human

Reaktivität mit weiteren Säugetierarten: N/A

Reaktivität mit weiteren Nicht-Säugetierartent: N/A

Anwendungen: WB, IP, IF, IHC(P), FCM

Gebinde: Each vial contains 200 µg IgG₁ kappa light chain in 1.0 ml of PBS with < 0.1% sodium azide and 0.1% gelatin

Produktreferenzen: 3 Referenzen in verschiedenen wissenschaftlichen Publikationen

Konjugate für TNAP Antikörper (TRA-2-39): AC: Agarose, AF488: Alexa Fluor^® 488, AF546: Alexa Fluor^® 546, AF594: Alexa Fluor^® 594, AF647: Alexa Fluor^® 647, AF680: Alexa Fluor^® 680, AF790: Alexa Fluor^® 790, HRP: Horseradish Peroxidase