Tetanus Toxin, C-Fragment

Tetanustoxin, C-Fragment bezieht sich auf die C-terminale Bindungskomponente der schweren Kette des Tetanustoxins, einer infektiösen Substanz, die von dem Gram-positiven Bakterium Clostridium tetani produziert wird, das im Boden und im Magen-Darm-Trakt von Tieren vorkommt. Tetanustoxin ist ein 150,7 kDa großes Protein, das aus einer leichten Kette von 52,4 kDa und einer schweren Kette von 98,3 kDa besteht, die durch eine Disulfidbindung verbunden sind. Die schwere Kette besteht aus den Fragmenten B und C, wobei Fragment C 51,6 kDa wiegt und sich am C-Terminus befindet, der für die Bindung an Nervenzellen verantwortlich ist. Die Ungiftigkeit, die immunologischen Eigenschaften und die neuronalen Bindungseigenschaften des Tetanustoxinfragments C (TTFC) haben es schnell ins Rampenlicht gerückt. Daher ist es für Bindungsstudien sehr nützlich. Das Tetanustoxinfragment C (TTFC) hat aufgrund seiner neurologischen Eigenschaften in vitro große Aufmerksamkeit erregt. Als Derivat des Tetanustoxins behält es seine immunogenen Eigenschaften ohne Toxizität. Außerdem wurde TTFC umfassend charakterisiert, und seine vollständige Struktur ist bekannt. Tetanus-Toxin hemmt die Freisetzung von Neurotransmittern, was in einem vierstufigen Prozess zu spastischen Lähmungen führt. Zunächst bindet Tetanus-Toxin an spezifische Rezeptoren, die überwiegend aus Lipiden und Gangliosiden bestehen und sich an der neuromuskulären Verbindungsstelle befinden. Darüber hinaus bindet Tetanustoxin an einen weiteren Rezeptor, der an seiner Internalisierung beteiligt ist, wodurch eine starke Affinität zwischen Tetanustoxin und Nervenzellen entsteht. Anschließend wird das Tetanus-Toxin durch den axonalen retrograden Transport in den Zellkörper transportiert. Schließlich spaltet Tetanus Toxin das VAMP/Synaptobrevin, ein neuronales Substrat, durch Proteolyse, was zu einer Hemmung der Neurotransmitterfreisetzung führt.