SNAP 23 Antikörper (D-11): sc-374215

Der SNAP 23 Antikörper (D-11) ist ein monoklonaler Maus IgG2a κ Antikörper, der das SNAP 23 Protein menschlichen Ursprungs mittels WB, IP, IF, IHC(P) und ELISA detektiert. Der SNAP 23 Antikörper (D-11) ist sowohl in nicht konjugierter Form als auch in mehreren konjugierten Formen, einschließlich Agarose, HRP, PE, FITC und mehreren Alexa Fluor®-Konjugaten, erhältlich. In eukaryotischen Zellen empfängt das Golgi-Apparat neu synthetisierte Proteine aus dem Endoplasmatischen Retikulum und liefert sie nach kovalenter Modifikation an ihr Ziel in der Zelle. Für membranvermittelte Proteine wird angenommen, dass dieser Prozess über vesikulären Transport erfolgt. Die korrekte vesikuläre Transport wird durch spezifische Paarung von vesikel-assoziierten SNAREs (v-SNAREs) mit denen auf der Zielmembran (t-SNAREs) bestimmt. Dieses Komplex dann rekrutiert lösliche NSF-Anschlussproteine (SNAPs) und N-Ethylmaleimid-sensitive Faktor (NSF) zur Bildung des hochstabile SNAP Rezeptor (SNARE) Komplex. Die Bildung eines SNARE-Komplexes zieht die Vesikel und Zielmembran zusammen und kann die Energie liefern, um die Lipidbilayer-Fusion zu treiben. Ein SNAP 25-verwandtes t-SNARE-Protein, SNAP 23, ist für die Exozytose erforderlich, was darauf hindeutet, dass SNAP 23 eine wichtige Rolle bei Membranfusionsereignissen spielen kann. Das humane SNAP 23-Gen kodiert zwei SNAP 23-Isoformen, SNAP 23A und SNAP 23B. SNAP 23B ist identisch mit einem Fragment von SNAP 23A, aber SNAP 23B fehlen 53 Aminosäurereste (90 bis 142), die in SNAP 23A vorhanden sind. SNAP 23 ist ubiquitär exprimiert und ist ein wichtiger Regulator der Transportvesikeldocking- und Fusion in allen Säugetierzellen.

Alexa Fluor^® ist ein Markenzeichen von Molecular Probes Inc., OR., USA

LI-COR^® und Odyssey^® sind Markenzeichen von LI-COR Biosciences

SNAP 23 Antikörper (D-11) Literaturhinweise:

1. Kultivierte Gliazellen exprimieren das SNAP-25-Analogon SNAP-23.  |  Hepp, R., et al. 1999. Glia. 27: 181-7. PMID: 10417817
2. Entfaltung von Membranfusionsproteindomänen während der Fusion.  |  Bentz, J. and Mittal, A. 2000. Cell Biol Int. 24: 819-38. PMID: 11067767
3. Unterschiedliche Kontrolle der freisetzbaren Vesikelpools durch SNAP-25-Spleißvarianten und SNAP-23.  |  Sørensen, JB., et al. 2003. Cell. 114: 75-86. PMID: 12859899
4. Die Phosphorylierung von SNAP-23 reguliert die Exozytose von Mastzellen.  |  Hepp, R., et al. 2005. J Biol Chem. 280: 6610-20. PMID: 15611044
5. SNAP-23 und Syntaxin-2 sind an der extrazellulären Oberfläche der Thrombozytenplasmamembran lokalisiert.  |  Flaumenhaft, R., et al. 2007. Blood. 110: 1492-501. PMID: 17485553
6. SNAP-23 und Syntaxin-3 sind für die Chemokinfreisetzung durch reife menschliche Mastzellen erforderlich.  |  Frank, SP., et al. 2011. Mol Immunol. 49: 353-8. PMID: 21981832
7. Ein v-SNARE, das am Intra-Golgi-Transport beteiligt ist.  |  Nagahama, M., et al. 1996. J Cell Biol. 133: 507-16. PMID: 8636227
8. Identifizierung eines neuen Syntaxin- und Synaptobrevin/VAMP-bindenden Proteins, SNAP-23, das in nicht-neuronalen Geweben vorkommt.  |  Ravichandran, V., et al. 1996. J Biol Chem. 271: 13300-3. PMID: 8663154
9. Identifizierung von zwei Isoformen des Vesikel-Membran-Fusionsproteins SNAP-23 in menschlichen Neutrophilen und HL-60 Zellen.  |  Mollinedo, F. and Lazo, PA. 1997. Biochem Biophys Res Commun. 231: 808-12. PMID: 9070898
10. Ein SNARE, das am Proteintransport durch den Golgi-Apparat beteiligt ist.  |  Lowe, SL., et al. 1997. Nature. 389: 881-4. PMID: 9349823
11. SNAP-23 wird nicht durch Botulinum-Neurotoxin E gespalten und kann SNAP-25 im Prozess der Insulinsekretion ersetzen.  |  Sadoul, K., et al. 1997. J Biol Chem. 272: 33023-7. PMID: 9407084
12. Die Verlagerung des t-SNARE SNAP-23 von lamellipodienartigen Zelloberflächenprojektionen reguliert die Exozytose von Verbindungen in Mastzellen.  |  Guo, Z., et al. 1998. Cell. 94: 537-48. PMID: 9727496

Monoklonale Antikörper für Säuger- und Nicht-Säuger-Proteine detektieren im Wesentlichen alle Ziele, die auch von polyklonalen Antikörpern abgedeckt werden. Über 8.300 unserer Antikörper werden als ImmunoCruz^®-Konjugate angeboten, was die Nutzung von Sekundärantkörpern überflüssig macht.

Antikörper von Santa Cruz Biotechnology wurden bereits in über 360.000 wissenschaftliche Publikationen verwendet. Anti-SNAP 23 Antikörper (D-11) hat 19 Referenzen in einer Vielzahl von wissenschaftlichen Publikationen.

Primärantikörper wie Anti-SNAP 23 Antikörper (D-11) für Säuger-Zielproteine werden für den Nachweis einer Reihe von Säugetierarten empfohlen, hauptsächlich von Mäusen, Ratten und Menschen. Viele Säugetier-Antikörper sind auch ideal für die Veterinärforschung und detektieren das Zielproteinen in Schafen, Schweinen, Ziegen, Katzen, Hunden, Rindern und Pferden. Primäre monoklonale Antikörper von Santa Cruz Biotechnology sind für die in-vitro Grundlagenforschung im Labor geeignet und nicht für diagnostische oder therapeutische Zwecke bestimmt. Monoklonale Antikörper für Säuger- und Nicht-Säuger-Proteine detektieren im Wesentlichen alle Ziele dar, die von polyklonalen Antikörpern abgedeckt werden.

SNAP 23 Antikörper (D-11) Spezifikationen

Alternative Bezeichnung: SNAP 23

Klon: D-11

Klassifikation: Primärantikörper

Klonalität: Monoklonaler Antikörper

Antikörper Isotyp: IgG_2a kappa light chain

Aminosäuren: 86-135

Ziel-Epitop: SNAP 23

Epitope Spezies: human

Reaktivität: SNAP 23A

Speziesreaktivität: human

Reaktivität mit weiteren Säugetierarten: N/A

Reaktivität mit weiteren Nicht-Säugetierartent: N/A

Anwendungen: WB, IP, IF, IHC(P), ELISA

Gebinde: Each vial contains 200 µg IgG_2a kappa light chain in 1.0 ml of PBS with < 0.1% sodium azide and 0.1% gelatin

Produktreferenzen: 19 Referenzen in verschiedenen wissenschaftlichen Publikationen

Konjugate für SNAP 23 Antikörper (D-11): AC: Agarose, AF488: Alexa Fluor^® 488, AF546: Alexa Fluor^® 546, AF594: Alexa Fluor^® 594, AF647: Alexa Fluor^® 647, AF680: Alexa Fluor^® 680, AF790: Alexa Fluor^® 790, FITC: Fluoroscein, HRP: Horseradish Peroxidase, PE: Phycoerythrin