Date published: 2026-10-18

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BRAF Antikörper (13): sc-136263

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Datenblätter
  • BRAF Antikörper 13 ist ein monoklonales IgG2a aus der Maus, verwendet in 2 wissenschaftlichen Veröffentlichungen, in einer Menge von 50 µg/0.5 ml
  • gezogen gegen die Aminosäuresequenz 285-406 von Raf-B aus der Spezies human
  • empfohlen für den Nachweis von Raf-B von mouse, rat und human Herkunft durch WBIP
  • Als Direktkonjugat zur Detektion von BRAF wird BRAF (F-7): sc-5284 angeboten; Primärantikörper konjugiert mit AC, HRP, FITC, PE, Alexa Fluor® 488, 594, 647, 680 und 790.
  • Aktuell testen wir noch unsere Sekundärantikörper um das beste Bindeprotein für diesen Primärantikörper BRAF (13) zu finden. Kontaktieren Sie uns bitte, wenn Sie Fragen hierzu haben sollten.
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Es wurden mehrere Serin-/Threonin-Protein-Kinasen als Zwischenmoleküle in Signaltransduktionswegen impliziert. Dazu gehören ERK/MAP-Kinasen, Ribosomale S6-Kinasen (Rsk) und Raf-1. Raf-1 ist ein zytoplasmatisches Protein mit intrinsischer Serin-/Threonin-Aktivität. Es wird in fast allen bisher getesteten Zelllinien breit exprimiert und ist der zelluläre Homolog des v-Raf, des Produkts des Transformationsgenes der 3611-Stammes des murinen Sarkomsvirus. Die unregulierte Kinaseaktivität des v-Raf-Proteins wurde mit Transformation und Mitogenese in Verbindung gebracht, während die Aktivität von Raf-1 normalerweise durch eine regulatorische N-Terminal-Domäne unterdrückt wird. Raf-A, ein zweites Mitglied der Raf-Gengruppe der Serin-/Threonin-Protein-Kinasen, zeigt eine beträchtliche Homologie zu Raf-1 innerhalb der Kinasedomäne der beiden Moleküle, aber weniger Homologie anderswo. Die Expression von Raf-B ist stark eingeschränkt, mit den höchsten Konzentrationen im Gehirn und im Hoden.

Ausschließlich für Forschungszwecke. Nicht für diagnostische oder therapeutische Zwecke bestimmt.

Alexa Fluor® ist ein Markenzeichen von Molecular Probes Inc., OR., USA

LI-COR® und Odyssey® sind Markenzeichen von LI-COR Biosciences

BRAF Antikörper (13) Literaturhinweise:

  1. Isotypspezifische Funktionen von Raf-Kinasen.  |  Hagemann, C. and Rapp, UR. 1999. Exp Cell Res. 253: 34-46. PMID: 10579909
  2. Verleihung von Spezifität an den allgegenwärtigen Raf/MEK-Signalweg.  |  O'Neill, E. and Kolch, W. 2004. Br J Cancer. 90: 283-8. PMID: 14735164
  3. Mechanismus der Aktivierung des RAF-ERK-Signalwegs durch onkogene Mutationen von B-RAF.  |  Wan, PT., et al. 2004. Cell. 116: 855-67. PMID: 15035987
  4. B-Raf-spezifische Antikörperreaktionen bei Melanompatienten.  |  Fensterle, J., et al. 2004. BMC Cancer. 4: 62. PMID: 15361259
  5. Funktionelle Analyse der regulatorischen Anforderungen von B-Raf und dem B-Raf(V600E) Onkoprotein.  |  Brummer, T., et al. 2006. Oncogene. 25: 6262-76. PMID: 16702958
  6. Entdeckung eines selektiven Inhibitors der onkogenen B-Raf-Kinase mit starker Antimelanom-Aktivität.  |  Tsai, J., et al. 2008. Proc Natl Acad Sci U S A. 105: 3041-6. PMID: 18287029
  7. Unterschiedliche Anforderungen an ein intaktes Dimer-Interface bei der B-Raf-Signalgebung von Wildtyp, V600E und Kinase-dead.  |  Röring, M., et al. 2012. EMBO J. 31: 2629-47. PMID: 22510884
  8. Neue Mechanismen der Resistenz gegen Vemurafenib bei Melanomen – B-Raf-Reversion V600E und Umschalten der Expression der VEGF-A-Spleißisoform.  |  Beazley-Long, N., et al. 2015. Am J Cancer Res. 5: 433-41. PMID: 25628951
  9. Entwicklung und Entdeckung von Thioether- und Nicotinamid-haltigen Sorafenib-Analoga als Multikinase-Inhibitoren, die auf B-Raf, B-RafV600E und VEGFR-2 abzielen.  |  Sun, S., et al. 2018. Bioorg Med Chem. 26: 2381-2391. PMID: 29631788
  10. Die strukturelle Optimierung von Imidazothiazolderivaten ermöglicht eine neue vielversprechende Serie von B-Raf-V600E-Inhibitoren; Synthese, In-vitro-Assay und In-silico-Screening.  |  Ammar, UM., et al. 2020. Bioorg Chem. 100: 103967. PMID: 32470760

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BRAF Antikörper (13)

sc-136263
50 µg/0.5 ml
$322.00

How much sample do you recommend loading on the gel for Western blot detection using Raf-B (13): sc-136263?

Gefragt von: jenniferc
We recommend loading 40–60 µg whole cell lysate, 10–20 µg nuclear extract, 5-10 µg transfected lysate, or 10–20 ng purified protein per lane. A link to our complete Western blotting protocol is provided here for your reference. https://www.scbt.com/scbt/resources/protocols/western-immuno-blotting
Beantwortet von: Technical Support
Veröffentlichungsdatum: 2017-03-27
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Rated 4 von 5 von NZ aus Worked well in WB in Jurkat whole cell lysateWorked well in WB in Jurkat whole cell lysate. -SCBT QC
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