PRX Antikörper (A-6): sc-137150

Die Peroxiredoxin (PRX)-Familie besteht aus sechs antioxidativen Proteinen, PRX I, II, III, IV, V und VI, die Zellen vor reaktiven Sauerstoffspezies (ROS) schützen, indem sie die metallkatalysierte Oxidation von Enzymen verhindern. Die PRX-Proteine nutzen hauptsächlich Thioredoxin als Elektronendonator für die Antioxidationsreaktion, obwohl sie in Bezug auf das Hydroperoxid-Substrat ziemlich promiskuitiv sind. Neben dem Schutz vor ROS sind Peroxiredoxine auch an Zellproliferation, Differenzierung und Genexpression beteiligt. PRX I, II, IV und VI zeigen eine diffuse zytoplasmatische Lokalisation, während PRX III und V eine deutliche mitochondriale Lokalisation aufweisen. Das humane PRX I-Gen kodiert ein Protein, das in mehreren Geweben, einschließlich Leber, Niere, Hoden, Lunge und Nervensystem, exprimiert wird. PRX II wird in Hoden exprimiert, während PRX III in der Lunge exprimiert wird. PRX I, II und III sind in Brustkrebs überexprimiert und können an dessen Entwicklung oder Progression beteiligt sein. Erhöhte Proteinlevel von PRX I und II bei Alzheimer-Krankheit (AD) und Down-Syndrom (DS) deuten auf die Beteiligung von PRX I und II an deren Pathogenese hin. Das humane PRX IV-Gen wird in vielen Geweben reichlich exprimiert. PRX IV existiert als Vorstufenprotein, das nur in Hoden nachgewiesen wird, und als verarbeitete, sekretierte Form. PRX V existiert ebenfalls in zwei Formen, die als lange und kurze Form bezeichnet werden. Wie PRX IV wird die lange Form von PRX V hoch in Hoden exprimiert. Die kurze Form von PRX V wird weiter verbreitet exprimiert, mit hoher Expression in Leber, Niere, Herz und Lunge. PRX VI, ein 1-Cys-Peroxiredoxin (auch bekannt als Antioxidationsprotein 2 oder AOP2), wird in den meisten Geweben hoch exprimiert, insbesondere in epithelialen Zellen. Lokalisiert im Zellzytoplasma funktioniert PRX VI unabhängig von anderen Peroxiredoxinen und Antioxidationsproteinen, spezialisiert auf antioxidativen Schutz, Lungenphospholipidmetabolismus und Schutz von Keratinozyten vor Zelltod durch reaktive Sauerstoffspezies.

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PRX Antikörper (A-6) Literaturhinweise:

1. Protein-Protein-Wechselwirkungen innerhalb von Peroxiredoxin-Systemen.  |  Noguera-Mazon, V., et al. 2006. Photosynth Res. 89: 277-90. PMID: 17089212
2. Die Peroxiredoxin-Reparaturproteine.  |  Jönsson, TJ. and Lowther, WT. 2007. Subcell Biochem. 44: 115-41. PMID: 18084892
3. Eine Einführung in die Biochemie von Peroxiredoxin.  |  Karplus, PA. 2015. Free Radic Biol Med. 80: 183-90. PMID: 25452140
4. Kinetische Ansätze zur Messung der Peroxiredoxin-Reaktivität.  |  Winterbourn, CC. and Peskin, AV. 2016. Mol Cells. 39: 26-30. PMID: 26813658
5. Beteiligung von Peroxiredoxin an der Entstehung und dem Fortschreiten von Krebs beim Menschen.  |  Hampton, MB., et al. 2018. Antioxid Redox Signal. 28: 591-608. PMID: 29237274
6. Durch Peroxiredoxin aktivierte Autophagie bei Entamoeba histolytica.  |  Li, X., et al. 2020. Cells. 9: PMID: 33198056
7. Peroxiredoxin, Seneszenz und Krebs.  |  Wu, M., et al. 2022. Cells. 11: PMID: 35681467
8. Celastrol unterdrückt Darmkrebs durch kovalentes Targeting von Peroxiredoxin 1.  |  Xu, H., et al. 2023. Signal Transduct Target Ther. 8: 51. PMID: 36732502
9. Peroxiredoxin 6 unterdrückt Ferroptose in Lungenendothelzellen.  |  Torres-Velarde, JM., et al. 2024. Free Radic Biol Med. 218: 82-93. PMID: 38579937
10. Ein physiologischer Ansatz zur Erforschung der Frage, wie Thioredoxin-Glutathion-Reduktase (TGR) und Peroxiredoxin (Prx) H2O2 in Cysticerci von Taenia eliminieren.  |  Guevara-Flores, A., et al. 2024. Antioxidants (Basel). 13: PMID: 38671892

Der bevorzugte. PRX Antikörper ist PRX Antikörper (B-11): sc-137222.