Date published: 2026-10-20

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PRPS2 Antikörper (4C11): sc-134425

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Datenblätter
  • PRPS2 Antikörper (4C11) ist ein Maus monoklonales IgG2a κ, verwendet in 1 wissenschaftlichen Veröffentlichungen, in einer Menge von 100 µg/ml
  • erhöht wurde, gegen rekombinantes PRPS2 Protein von human Ursprung
  • Empfohlen für die Detektion von PRPS2 aus der Spezies mouse, rat und human per WB, IP und ELISA
  • Aktuell testen wir noch unsere Sekundärantikörper um das beste Bindeprotein für diesen Primärantikörper PRPS2 (4C11) zu finden. Kontaktieren Sie uns bitte, wenn Sie Fragen hierzu haben sollten.
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Die PRPS (Phosphoribosylpyrophosphat-Synthetase)-Proteine katalysieren die Synthese von Phosphoribosylpyrophosphat (PRPP). Es existieren drei humane PRPS-Isoformen, die von drei verschiedenen Genen kodiert werden. PRPS1 und PRPS2 (auch bekannt als PRS1 und PRS2) werden ubiquitär exprimiert, während PRPS3 (auch bekannt als PRPS1L1) spezifisch für den Hoden ist. PRPP ist ein wichtiger Substrat, der aus MgATP und Ribose-5-Phosphat in einer Reaktion synthetisiert wird, die Phosphat und Magnesium als Co-Faktor erfordert. PRPP ist für die Synthese fast aller Nukleotide essentiell, was bedeutet, dass PRPS-Proteine eine wichtige Rolle bei der Nukleotid-Biosynthese und dem Purin-Stoffwechsel spielen. PRPS2 ist ein 318 Aminosäure-Protein, das als Homodimer und Hexamer aus drei Homodimern besteht.

Ausschließlich für Forschungszwecke. Nicht für diagnostische oder therapeutische Zwecke bestimmt.

Alexa Fluor® ist ein Markenzeichen von Molecular Probes Inc., OR., USA

LI-COR® und Odyssey® sind Markenzeichen von LI-COR Biosciences

PRPS2 Antikörper (4C11) Literaturhinweise:

  1. SENP8 begrenzt die anomale Neddylierung von Komponenten des NEDD8-Signalwegs, um die Funktion der Cullin-RING-Ubiquitin-Ligase zu fördern.  |  Coleman, KE., et al. 2017. Elife. 6: PMID: 28475037
  2. Identifizierung von De-NEDDylierungsinhibitoren: Virtuelle Hochdurchsatz-Screenings, die auf SENP8 abzielen.  |  Chen, JJ., et al. 2019. Chem Biol Drug Des. 93: 590-604. PMID: 30560590
  3. Lokalisierungsanalyse von sieben De-Sumoylierungsenzymen (SENPs) in Augenzelllinien.  |  Liu, Y., et al. 2018. Curr Mol Med. 18: 523-532. PMID: 30636609
  4. Die Neddylierung von PTEN reguliert dessen Kernimport und fördert die Tumorentwicklung.  |  Xie, P., et al. 2021. Cell Res. 31: 291-311. PMID: 33299139
  5. Die Deneddylierung durch SENP8 schränkt die Vermehrung des Hepatitis-B-Virus ein.  |  Chen, DV., et al. 2021. Microbiol Immunol. 65: 125-135. PMID: 33433029
  6. Die SHP2-Deneddylierung vermittelt die Immunsuppression von Tumoren bei Dickdarmkrebs über die CD47/SIRPα-Achse.  |  Li, Y., et al. 2023. J Clin Invest. 133: PMID: 36626230
  7. NFIC schwächt die durch rheumatoide Arthritis ausgelöste Entzündungsreaktion bei Mäusen durch Regulierung der PTEN/SENP8-Transkription ab.  |  Jia, P., et al. 2023. Tissue Cell. 81: 102013. PMID: 36669387
  8. Das Deneddylierungsenzym SENP8 reguliert die neuronale Entwicklung.  |  Song, JM., et al. 2023. J Neurochem. 165: 348-361. PMID: 36847487
  9. Die lange nicht-kodierende RNA MALAT1 reguliert die Darm-Wirt-Mikroben-Interaktionen und die Polyposis.  |  Long, T., et al. 2023. Front Cell Dev Biol. 11: 1168693. PMID: 37325561
  10. Etoposid-induziertes SENP8 verleiht akuten lymphoblastischen Leukämiezellen eine Rückkopplungs-Arzneimittelresistenz.  |  Sun, S., et al. 2024. Biochem Biophys Rep. 37: 101650. PMID: 38314144

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PRPS2 Antikörper (4C11)

sc-134425
100 µg/ml
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