PDK2 Antikörper (S-15): sc-100534

Der PDK2-Antikörper (S-15) ist ein monoklonaler IgG2a-Antikörper der leichten Kette Kappa der Maus, der das PDK2-Protein von Mäusen, Ratten und Menschen durch Western Blot (WB), Immunopräzipitation (IP), Immunfluoreszenz (IF), Immunhistochemie und Enzyme-linked Immunosorbent Assay (ELISA) nachweist. Der Anti-PDK2-Antikörper (S-15) ist als nicht-konjugierte Form erhältlich. PDK2, ein Mitglied der Pyruvat-Dehydrogenase-Kinase-Familie, spielt eine entscheidende Rolle im Zellstoffwechsel, indem es die Aktivität des Pyruvat-Dehydrogenase-Komplexes (PDC) durch Phosphorylierung seiner E1α-Untereinheit reguliert. Diese Regulation ist von entscheidender Bedeutung, da sie bestimmt, ob Pyruvat zur Energieerzeugung in Acetyl-CoA umgewandelt oder in andere Stoffwechselwege umgeleitet wird, insbesondere in Zeiten von Nährstoffmangel. Das PDC besteht aus mehreren Dihydrolipoamid-Acetyltransferase (E2)-Untereinheiten, die mit PDK2 interagieren, um dessen Kinaseaktivität zu erhöhen und so die metabolische Flexibilität zu beeinflussen. Bemerkenswert ist, dass die PDK2-Expression unter Hungerzuständen hochreguliert wird, wodurch die Fettsäureoxidation gefördert und die Acetyl-CoA-Erzeugung verändert wird, um den Energiebedarf der Zelle zu decken. Die Struktur von PDK2 umfasst fünf konservierte Regionen, die für die Kinaseaktivität unerlässlich sind. PDK2 weist mechanistische Ähnlichkeiten mit bakteriellen His-Kinasen auf, was die evolutionäre Bedeutung unterstreicht. PDK2-Transkripte werden in verschiedenen Geweben weit verbreitet exprimiert, wobei besonders hohe Werte in Herz- und Skelettmuskeln zu finden sind, was die Bedeutung für den Energiestoffwechsel in diesen Geweben unterstreicht.

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PDK2 Antikörper (S-15) Literaturhinweise:

1. Histidin verändernde Mittel heben die Pyruvatdehydrogenase-Kinase-Aktivität auf.  |  Mooney, BP., et al. 2000. Biochem Biophys Res Commun. 267: 500-3. PMID: 10631090
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3. Hungersnot erhöht die Menge der Pyruvatdehydrogenase-Kinase in verschiedenen Säugetiergeweben.  |  Wu, P., et al. 2000. Arch Biochem Biophys. 381: 1-7. PMID: 11019813
4. Selektive Veränderung des Pyruvat-Dehydrogenase-Kinase-Isoform-Profils im Skelettmuskel bei Hyperthyreose: Auswirkungen auf die regulierende Wirkung von Glukose auf die Fettsäureoxidation.  |  Sugden, MC., et al. 2000. J Endocrinol. 167: 339-45. PMID: 11054649
5. PDK2-verstärkte Glykolyse fördert die Fibroblastenproliferation bei Schilddrüsen-assoziierter Ophthalmopathie.  |  Ma, R., et al. 2020. J Mol Endocrinol. 65: 163-174. PMID: 33086191
6. PDK2-Mangel verhindert Ovariektomie-induzierten Knochenverlust bei Mäusen durch Regulierung des RANKL-NFATc1-Signalwegs während der Osteoklastogenese.  |  Lee, JM., et al. 2021. J Bone Miner Res. 36: 553-566. PMID: 33125772
7. DCA schützt vor Oxidationsschäden, die auf zerebrale Ischämie-Reperfusion zurückzuführen sind, indem es die Glykolyse durch die PDK2-PDH-Nrf2-Achse reguliert.  |  Zhao, X., et al. 2021. Oxid Med Cell Longev. 2021: 5173035. PMID: 34712383
8. Der gezielte Einsatz von PDK2 rettet den durch Stress gestörten Energiestoffwechsel im Gehirn.  |  Wang, C., et al. 2023. Mol Psychiatry. 28: 4138-4150. PMID: 37188779
9. Die OGT-c-Myc-PDK2-Achse schaltet den TCA-Zyklus um und fördert das Wachstum kolorektaler Tumore.  |  Wang, H., et al. 2024. Cell Death Differ. 31: 1157-1169. PMID: 38778217
10. Cordycepin moduliert die mikrogliale M2-Polarisierung in Verbindung mit einer mitochondrialen metabolischen Reprogrammierung durch Angreifen von HKII und PDK2.  |  Zhong, X., et al. 2024. Adv Sci (Weinh). 11: e2304687. PMID: 38889331
11. Die Vielfalt der Pyruvat-Dehydrogenase-Kinase-Genfamilie beim Menschen.  |  Gudi, R., et al. 1995. J Biol Chem. 270: 28989-94. PMID: 7499431
12. Beweise für die Existenz einer gewebespezifischen Regulierung des Pyruvatdehydrogenase-Komplexes bei Säugetieren.  |  Bowker-Kinley, MM., et al. 1998. Biochem J. 329 (Pt 1): 191-6. PMID: 9405293

Monoklonale Antikörper für Säuger- und Nicht-Säuger-Proteine detektieren im Wesentlichen alle Ziele, die auch von polyklonalen Antikörpern abgedeckt werden. Über 8.300 unserer Antikörper werden als ImmunoCruz^®-Konjugate angeboten, was die Nutzung von Sekundärantkörpern überflüssig macht.

Antikörper von Santa Cruz Biotechnology wurden bereits in über 360.000 wissenschaftliche Publikationen verwendet. Anti-PDK2 Antikörper (S-15) hat 10 Referenzen in einer Vielzahl von wissenschaftlichen Publikationen.

Primärantikörper wie Anti-PDK2 Antikörper (S-15) für Säuger-Zielproteine werden für den Nachweis einer Reihe von Säugetierarten empfohlen, hauptsächlich von Mäusen, Ratten und Menschen. Viele Säugetier-Antikörper sind auch ideal für die Veterinärforschung und detektieren das Zielproteinen in Schafen, Schweinen, Ziegen, Katzen, Hunden, Rindern und Pferden. Primäre monoklonale Antikörper von Santa Cruz Biotechnology sind für die in-vitro Grundlagenforschung im Labor geeignet und nicht für diagnostische oder therapeutische Zwecke bestimmt. Monoklonale Antikörper für Säuger- und Nicht-Säuger-Proteine detektieren im Wesentlichen alle Ziele dar, die von polyklonalen Antikörpern abgedeckt werden.

PDK2 Antikörper (S-15) Spezifikationen

Alternative Bezeichnung: PDK2

Klon: S-15

Klassifikation: Primärantikörper

Klonalität: Monoklonaler Antikörper

Antikörper Isotyp: IgG_2a kappa light chain

Aminosäuren: 187-276

Ziel-Epitop: PDK2

Epitope Spezies: human

Reaktivität: PDK2

Speziesreaktivität: mouse, rat, human

Reaktivität mit weiteren Säugetierarten: N/A

Reaktivität mit weiteren Nicht-Säugetierartent: N/A

Anwendungen: WB, IP, IF, IHC(P), ELISA

Gebinde: Each vial contains 100 µg IgG_2a kappa light chain in 1.0 ml of PBS with < 0.1% sodium azide and 0.1% gelatin

Produktreferenzen: 10 Referenzen in verschiedenen wissenschaftlichen Publikationen

Konjugate für PDK2 Antikörper (S-15): N/A