PDI1 ER and Nuclear Envelope Marker Antikörper (38H8): sc-57963

Der PDI1 ER and Nuclear Envelope Marker Antibody (38H8) ist ein monoklonaler IgG1-Antikörper aus Mäusen, der das PDI1 ER and Nuclear Envelope Marker-Protein von S. cerevisiae durch Western Blot (WB), Immunopräzipitation (IP) und Immunfluoreszenz (IF) nachweist. Der PDI1 ER and Nuclear Envelope Marker (38H8) Antikörper ist als nicht konjugierter anti-PDI1 ER and Nuclear Envelope Marker Antikörper erhältlich. Die Protein-Disulfid-Isomerase (PDI1) spielt eine entscheidende Rolle bei der Bildung und Umlagerung von Disulfidbindungen in sekretorischen Proteinen, was für die Aufrechterhaltung der Proteinqualitätskontrolle während ihrer Translokation in das endoplasmatische Retikulum (ER) unerlässlich ist. Dieser Prozess ist lebenswichtig, da falsch gefaltete Proteine zu zellulärem Stress und Krankheiten führen können. Daher stellt PDI1 sicher, dass nur korrekt gefaltete Proteine an ihren endgültigen Bestimmungsort transportiert werden. Darüber hinaus ist PDI1 ein integraler Bestandteil des Disulfidbindungsbildungswegs des ER von Hefe und trägt sowohl zur Oxidase- als auch zur Isomeraseaktivität bei. Wenn Proteine falsch gefaltet sind, erleichtert PDI1 ihre Ausrichtung auf den Exportkanal in der ER-Membran und verhindert so die Anhäufung funktionsgestörter Proteine. Die Kernhülle, die den Zellkern in Hefezellen umgibt, schützt nicht nur das genetische Material, sondern spielt auch eine wichtige Rolle bei der Organisation des Chromatins im Zellkern. Die einzigartigen Proteine, die mit der Kernhülle assoziiert sind, können bei der Untersuchung der Dynamik von Kernprozessen in Hefe eine entscheidende Rolle spielen, wodurch der Anti-PDI1-ER- und Kernhüllen-Marker-Antikörper (38H8) zu einem wertvollen Werkzeug für Forscher wird, die diese zellulären Mechanismen untersuchen.

Alexa Fluor^® ist ein Markenzeichen von Molecular Probes Inc., OR., USA

LI-COR^® und Odyssey^® sind Markenzeichen von LI-COR Biosciences

PDI1 ER and Nuclear Envelope Marker Antikörper (38H8) Literaturhinweise:

1. Der Export eines cysteinfreien, fehlgefalteten sekretorischen Proteins aus dem endoplasmatischen Retikulum zum Abbau erfordert eine Interaktion mit Proteindisulfidisomerase.  |  Gillece, P., et al. 1999. J Cell Biol. 147: 1443-56. PMID: 10613903
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