PC-PLD1 Antikörper (F-12): sc-28314

Der PC-PLD1-Antikörper (F-12) ist ein monoklonaler Maus IgG2a κ PC-PLD1-Antikörper (auch als PC-PLD1-Antikörper bezeichnet), der das PC-PLD1-Protein von Maus-, Ratte- und menschlicher Herkunft mittels WB, IP, IF, IHC (P) und ELISA nachweist. Der PC-PLD1-Antikörper (F-12) ist als nicht konjugierter Anti-PC-PLD1-Antikörper erhältlich. Fast jede Zelle nutzt Phosphatidylcholin als Substrat, um Phosphatidinsäure und Cholin zu produzieren. Phosphatidylcholin-Phospholipase D1 und D2 (PC-PLD1 und PC-PLD2) sind phospholipid-spezifische Phosphodiesterasen, die Phosphatidylcholin hydrolysieren. Im Gegensatz zu PC-PLD1, das mit Sekretgranula assoziiert ist, lokalisiert sich PC-PLD2 auf der Plasmamembran, wo es an der Bildung endozytotischer Vesikel beteiligt ist. Sowohl PC-PLD1 als auch PC-PLD2 regulieren koordiniert die Makrophagenphagocytose. Die PC-PLD-Aktivität in Säugerzellen wird bei der Aktivierung durch G-Protein-gekoppelte und Rezeptortyrosinkinase-Zelloberflächenrezeptoren vorübergehend stimuliert. Zum Beispiel nehmen PC-PLD1 und PC-PLD2 an der Sphingosin-1-Phosphat-Stimulation der ERK-Phosphorylierung und der IL-8-Sekretion in bronchialen Epithelzellen teil. Darüber hinaus hemmt die Bindung von Tubulin an PC-PLD2 die muskarinspezifische PC-PLD2-Aktivierung. PC-PLD2 erhöht auch die PKCzeta-Aktivität durch eine direkte Interaktion auf lipaseaktivitätsunabhängige Weise. PC-PLD1 und PC-PLD2 stimulieren das Zellwachstum, indem sie die Expression des p21-Gens durch p53-abhängige und p53-unabhängige Pfade hemmen, was letztendlich zur Karzinogenese führen kann.

Alexa Fluor^® ist ein Markenzeichen von Molecular Probes Inc., OR., USA

LI-COR^® und Odyssey^® sind Markenzeichen von LI-COR Biosciences

PC-PLD1 Antikörper (F-12) Literaturhinweise:

1. Regulierung der Phospholipase D durch phosphorylierungsabhängige Mechanismen.  |  Houle, MG. and Bourgoin, S. 1999. Biochim Biophys Acta. 1439: 135-49. PMID: 10425391
2. Die Signalfunktion der Säugetierphospholipase D1 und D2.  |  Cockcroft, S. 2001. Cell Mol Life Sci. 58: 1674-87. PMID: 11706993
3. Erzeugung von Cholin für die Acetylcholinsynthese durch Phospholipase-D-Isoformen.  |  Zhao, D., et al. 2001. BMC Neurosci. 2: 16. PMID: 11734063
4. Beteiligung der Phospholipasen D1 und D2 an der Sphingosin-1-Phosphat-induzierten ERK-Aktivierung (extrazelluläre Signal-regulierte Kinase) und Interleukin-8-Sekretion in menschlichen Bronchialepithelzellen.  |  Wang, L., et al. 2002. Biochem J. 367: 751-60. PMID: 12149127
5. Serin/Threonin-Proteinkinasen regulieren synergistisch die Phospholipase D1 und 2 und die Sekretion in RBL-2H3-Mastzellen.  |  Chahdi, A., et al. 2002. Mol Immunol. 38: 1269-76. PMID: 12217394
6. Die Transmodulation zwischen Phospholipase D und c-Src fördert die Zellproliferation.  |  Ahn, BH., et al. 2003. Mol Cell Biol. 23: 3103-15. PMID: 12697812
7. Transkriptionelle Unterdrückung des Gens des Cyclin-abhängigen Kinase-Inhibitors p21 durch Phospholipase D1 und D2.  |  Kwun, HJ., et al. 2003. FEBS Lett. 544: 38-44. PMID: 12782287
8. Die Phospholipasen D1 und D2 regulieren koordiniert die Phagozytose von Makrophagen.  |  Iyer, SS., et al. 2004. J Immunol. 173: 2615-23. PMID: 15294978
9. Neue Funktionen der Phospholipase D2-Phox-Homologiedomäne bei der Aktivierung der Proteinkinase Czeta.  |  Kim, JH., et al. 2005. Mol Cell Biol. 25: 3194-208. PMID: 15798205
10. Ischämie des Gehirns verringert die Phosphatidylcholin-Phospholipase D, nicht aber die Phosphatidylinositol-Phospholipase C bei Ratten.  |  Nishida, A., et al. 1994. Stroke. 25: 1247-51. PMID: 8202988
11. Die Aktivierung von Phospholipase D durch Ras-Proteine ist unabhängig von der Proteinkinase C.  |  del Peso, L., et al. 1996. J Cell Biochem. 61: 599-608. PMID: 8806084

Monoklonale Antikörper für Säuger- und Nicht-Säuger-Proteine detektieren im Wesentlichen alle Ziele, die auch von polyklonalen Antikörpern abgedeckt werden. Über 8.300 unserer Antikörper werden als ImmunoCruz^®-Konjugate angeboten, was die Nutzung von Sekundärantkörpern überflüssig macht.

Antikörper von Santa Cruz Biotechnology wurden bereits in über 360.000 wissenschaftliche Publikationen verwendet. Anti-PC-PLD1 Antikörper (F-12) hat 18 Referenzen in einer Vielzahl von wissenschaftlichen Publikationen.

Primärantikörper wie Anti-PC-PLD1 Antikörper (F-12) für Säuger-Zielproteine werden für den Nachweis einer Reihe von Säugetierarten empfohlen, hauptsächlich von Mäusen, Ratten und Menschen. Viele Säugetier-Antikörper sind auch ideal für die Veterinärforschung und detektieren das Zielproteinen in Schafen, Schweinen, Ziegen, Katzen, Hunden, Rindern und Pferden. Primäre monoklonale Antikörper von Santa Cruz Biotechnology sind für die in-vitro Grundlagenforschung im Labor geeignet und nicht für diagnostische oder therapeutische Zwecke bestimmt. Monoklonale Antikörper für Säuger- und Nicht-Säuger-Proteine detektieren im Wesentlichen alle Ziele dar, die von polyklonalen Antikörpern abgedeckt werden.

PC-PLD1 Antikörper (F-12) Spezifikationen

Alternative Bezeichnung: PC-PLD1

Klon: F-12

Klassifikation: Primärantikörper

Klonalität: Monoklonaler Antikörper

Antikörper Isotyp: IgG_2a kappa light chain

Aminosäuren: 1-160

Ziel-Epitop: PC-PLD1

Epitope Spezies: human

Reaktivität: PC-PLD1

Speziesreaktivität: mouse, rat, human

Reaktivität mit weiteren Säugetierarten: N/A

Reaktivität mit weiteren Nicht-Säugetierartent: N/A

Anwendungen: WB, IP, IF, IHC(P), ELISA

Gebinde: Each vial contains 200 µg IgG_2a kappa light chain in 1.0 ml of PBS with < 0.1% sodium azide and 0.1% gelatin

Produktreferenzen: 18 Referenzen in verschiedenen wissenschaftlichen Publikationen

Konjugate für PC-PLD1 Antikörper (F-12): N/A