PAR-4 Antikörper (5F4): sc-293206

Der PAR-4-Antikörper (5F4) ist ein monoklonaler IgG1-Antikörper der leichten Kette Kappa der Maus, der das PAR-4-Protein menschlichen Ursprungs durch Western Blot (WB), Immunopräzipitation (IP) und Enzyme-linked Immunosorbent Assay (ELISA) nachweist. Der Anti-PAR-4-Antikörper (5F4) ist als nicht-konjugiertes Format erhältlich. PAR-4, auch bekannt als Proteinase-aktivierter Rezeptor 4, spielt eine entscheidende Rolle bei der Regulierung der Thrombozytenaktivierung und Thrombusbildung, wodurch PAR-4 für die Aufrechterhaltung der Hämostase unerlässlich ist. Als Mitglied der Protease-aktivierten Rezeptorfamilie wird PAR-4 durch Thrombin aktiviert, eine Serinprotease, die den Rezeptor spaltet, was zu einer Kaskade intrazellulärer Signalereignisse führt, die letztlich zu erhöhten intrazellulären Kalziumspiegeln und Thrombozytenaggregation führen. Dieser Prozess ist für die Reaktion des Körpers auf Gefäßverletzungen von entscheidender Bedeutung, da PAR-4 die Bildung eines stabilen Blutgerinnsels fördert, um übermäßige Blutungen zu verhindern. Darüber hinaus unterstreicht die Interaktion von PAR-4 mit anderen Proteinen wie PAR-1 und PAR-2 die Bedeutung von PAR-4 im komplexen Netzwerk von Signalwegen, die an Thrombose und Entzündungen beteiligt sind. Das Verständnis der Funktion und Interaktion von PAR-4 ist für die Entwicklung therapeutischer Strategien zur Behandlung von Gerinnungsstörungen und entzündlichen Erkrankungen von entscheidender Bedeutung.

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PAR-4 Antikörper (5F4) Literaturhinweise:

1. Die Protease-aktivierten Rezeptoren 1 und 4 vermitteln die Aktivierung menschlicher Blutplättchen durch Thrombin.  |  Kahn, ML., et al. 1999. J Clin Invest. 103: 879-87. PMID: 10079109
2. Beweise für das Vorhandensein eines proteaseaktivierten Rezeptors, der sich vom Thrombinrezeptor in menschlichen Keratinozyten unterscheidet.  |  Santulli, RJ., et al. 1995. Proc Natl Acad Sci U S A. 92: 9151-5. PMID: 7568091
3. Agonistenerkennung durch Proteinase-aktivierten Rezeptor 2 und Thrombinrezeptor. Bedeutung der Interaktionen der extrazellulären Schleife für die Rezeptorfunktion.  |  Lerner, DJ., et al. 1996. J Biol Chem. 271: 13943-7. PMID: 8662993
4. Der Proteinase-aktivierte Rezeptor 2 wird durch Entzündungsmediatoren in menschlichen Endothelzellen induziert. Vergleich mit dem Thrombinrezeptor.  |  Nystedt, S., et al. 1996. J Biol Chem. 271: 14910-5. PMID: 8663011
5. Das menschliche Proteinase-aktivierte Rezeptor-3 (PAR-3) Gen. Identifizierung innerhalb eines PAR-Genclusters und Charakterisierung in vaskulären Endothelzellen und Blutplättchen.  |  Schmidt, VA., et al. 1998. J Biol Chem. 273: 15061-8. PMID: 9614115
6. Klonierung und Charakterisierung des menschlichen Protease-aktivierten Rezeptors 4.  |  Xu, WF., et al. 1998. Proc Natl Acad Sci U S A. 95: 6642-6. PMID: 9618465
7. Thrombin.  |  Goldsack, NR., et al. 1998. Int J Biochem Cell Biol. 30: 641-6. PMID: 9695019
8. Analyse eines Ca2+-aktivierten K+-Kanals, der die Hyperpolarisation über den Thrombinrezeptorweg vermittelt.  |  Sullivan, R., et al. 1998. Am J Physiol. 275: C1342-8. PMID: 9814983