Das Neu-Onkogen (v-ErbB-2 erythroblastische Leukämie-Virus-Onkogen-Homolog 2, HER-2, NGL, TKR1, c-ErbB-2) wurde ursprünglich aus einem Ratten-Neuroglio-Blastom geklont. Das menschliche Neu wird als HER2 bezeichnet, da die Proteinstruktur dem menschlichen Epidermalen Wachstumsfaktor-Rezeptor (HER) ähnelt. ErbB-2 bezieht sich auf eine hohe Ähnlichkeit zu ErbB (avian erythroblastosis oncogene B), später wurde festgestellt, dass es für EGFR (HER) codiert. Die phosphorylierte Neu an Tyr 1248 lokalisiert sich mit dem Mucin4/Sialomucin-Komplex an den apikalen Oberflächen von Duktal- und Alveolarkörperchen in der säugenden Drüse des Nagetiers. Die Phosphorylierung von Neu an Tyr 1139 fördert die Assoziation von GRB2 und GRB7 durch eine Src-Homologie-2 (SH2)-Domänen-abhängige Interaktion und trägt zur Ätiologie bestimmter Brust-, Magen- und Speiseröhrenkrebs sowie Tumoren der Keimzellentesticuli bei. Die Phosphorylierung von Neu an Tyr 1221 und Tyr 1248 fördert die Assoziation von Shc (SH2-Domänen-transformierendes Protein 1) durch eine SH2-Domäne. Die Phosphorylierung von Neu an Tyr 1196 und Tyr 1248 fördert die Assoziation von Shc durch eine PTB (phosphotyrosin-bindende)-Domäne. SH2- und PTB-Domänen erkennen tyrosin-phosphorylierte Proteine in einer sequenzspezifischen Weise und transduzieren extrazelluläre Signale über die subzelluläre Zielrichtung, indem sie Komplexe bilden und die enzymatische Aktivität modulieren.
Ausschließlich für Forschungszwecke. Nicht für diagnostische oder therapeutische Zwecke bestimmt.
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