p-β-dystroglycan Antikörper (pY892.27.1): sc-136456

Der p-β-dystroglycan Antikörper (pY892.27.1) ist ein monoklonaler Maus IgG1 κ Antikörper, der p-beta-dystroglycan Protein von Maus-, Ratte- und menschlicher Herkunft mittels WB, IP und IF detektiert. Der p-β-dystroglycan Antikörper (pY892.27.1) ist sowohl als nicht konjugierte Form des Anti-p-beta-dystroglycan Antikörpers als auch in mehreren konjugierten Formen, einschließlich Agarose und HRP, erhältlich. Dystroglycan (DG) ist ein Zelloberflächenrezeptor für mehrere extrazelluläre Matrixmoleküle, einschließlich Laminine, Agrin und Perlecan. Die Funktion von Dystroglycan ist für die Bildung von Basalmembranen in der frühen Entwicklung und die Organisation von Laminin auf der Zelloberfläche erforderlich. α-dystroglycan ist ein membranassoziiertes, extrazelluläres Glykoprotein, das an die Zellmembran durch Bindung an das transmembranare Glykoprotein α-dystroglycan gebunden ist, um ein α/β-dystroglycan-Komplex zu bilden. Darüber hinaus ist Dystroglycan Teil eines multimolekularen Komplexes, in dem es mit Dystrophin an der Sarkolemma zum dystrophin-assoziierten Protein-Komplex oder mit Utrophin an der neuromuskulären Synapse zum utrophin-assoziierten Protein-Komplex assoziiert ist. Dystroglycan wird auch angenommen, dass es an der Clusterung von nikotinergen Acetylcholinrezeptoren an der neuromuskulären Synapse beteiligt ist.

Alexa Fluor^® ist ein Markenzeichen von Molecular Probes Inc., OR., USA

LI-COR^® und Odyssey^® sind Markenzeichen von LI-COR Biosciences

p-β-dystroglycan Antikörper (pY892.27.1) Literaturhinweise:

1. Chimäre Mäuse mit einem Mangel an Dystroglykanen entwickeln Muskeldystrophie und haben gestörte myoneurale Synapsen.  |  Côté, PD., et al. 1999. Nat Genet. 23: 338-42. PMID: 10610181
2. Die adhäsionsabhängige Tyrosinphosphorylierung von (beta)-Dystroglykan reguliert seine Interaktion mit Utrophin.  |  James, M., et al. 2000. J Cell Sci. 113 (Pt 10): 1717-26. PMID: 10769203
3. Unterschiedliche Ausrichtung von Komponenten des Dystrophin-Komplexes auf die postsynaptische Membran.  |  Marchand, S., et al. 2001. Eur J Neurosci. 13: 221-9. PMID: 11168526
4. Unterschiedliche Rollen für Dystroglykan, beta1-Integrin und Perlecan bei der Organisation von Laminin auf der Zelloberfläche.  |  Henry, MD., et al. 2001. J Cell Sci. 114: 1137-44. PMID: 11228157
5. Expression des Dystroglykan-Komplexes in Satellitenzellen der Spinalganglien.  |  Masaki, T., et al. 2001. Acta Neuropathol. 101: 174-8. PMID: 11271373
6. Synthese von Glykosylaminosäuren, die von alpha-Dystroglykan abgeleitet sind und eine neue Mannosyl-Serin/Threonin-Bindung tragen.  |  Seifert, J., et al. 2000. Glycoconj J. 17: 407-23. PMID: 11294507
7. Die Interaktion von Dystrophin mit beta-Dystroglykan wird durch Tyrosinphosphorylierung reguliert.  |  Ilsley, JL., et al. 2001. Cell Signal. 13: 625-32. PMID: 11495720
8. Die Tyrosinphosphorylierung von beta-Dystroglykan an seinem WW-Domänen-Bindungsmotiv PPxY rekrutiert SH2-Domänen-haltige Proteine.  |  Sotgia, F., et al. 2001. Biochemistry. 40: 14585-92. PMID: 11724572
9. Lokalisierung von Phospho-beta-Dystroglykan (pY892) in einem intrazellulären vesikulären Kompartiment in kultivierten Zellen und Skelettmuskelfasern in vivo.  |  Sotgia, F., et al. 2003. Biochemistry. 42: 7110-23. PMID: 12795607
10. Charakterisierung eines von Importin alpha/beta erkannten Kernlokalisierungssignals in beta-Dystroglykan.  |  Lara-Chacón, B., et al. 2010. J Cell Biochem. 110: 706-17. PMID: 20512930
11. Retrograder Transport von β-Dystroglykan von der Plasmamembran zum Zellkern.  |  Gracida-Jiménez, V., et al. 2017. Sci Rep. 7: 9906. PMID: 28852008
12. Tyrosin-Phosphorylierung als Regulator der Interaktion von Dystrophin und beta-Dystroglykan: Ein molekularer Einblick.  |  Abdullah, M., et al. 2020. J Mol Graph Model. 99: 107623. PMID: 32348939

Monoklonale Antikörper für Säuger- und Nicht-Säuger-Proteine detektieren im Wesentlichen alle Ziele, die auch von polyklonalen Antikörpern abgedeckt werden. Über 8.300 unserer Antikörper werden als ImmunoCruz^®-Konjugate angeboten, was die Nutzung von Sekundärantkörpern überflüssig macht.

Antikörper von Santa Cruz Biotechnology wurden bereits in über 360.000 wissenschaftliche Publikationen verwendet. Anti-p-β-dystroglycan Antikörper (pY892.27.1) hat 0 Referenzen in einer Vielzahl von wissenschaftlichen Publikationen.

Primärantikörper wie Anti-p-β-dystroglycan Antikörper (pY892.27.1) für Säuger-Zielproteine werden für den Nachweis einer Reihe von Säugetierarten empfohlen, hauptsächlich von Mäusen, Ratten und Menschen. Viele Säugetier-Antikörper sind auch ideal für die Veterinärforschung und detektieren das Zielproteinen in Schafen, Schweinen, Ziegen, Katzen, Hunden, Rindern und Pferden. Primäre monoklonale Antikörper von Santa Cruz Biotechnology sind für die in-vitro Grundlagenforschung im Labor geeignet und nicht für diagnostische oder therapeutische Zwecke bestimmt. Monoklonale Antikörper für Säuger- und Nicht-Säuger-Proteine detektieren im Wesentlichen alle Ziele dar, die von polyklonalen Antikörpern abgedeckt werden.

p-β-dystroglycan Antikörper (pY892.27.1) Spezifikationen

Alternative Bezeichnung: p-Dystroglycan

Klon: pY892.27.1

Klassifikation: Primärantikörper

Klonalität: Monoklonaler Antikörper

Antikörper Isotyp: IgG₁ kappa light chain

Aminosäuren: Tyr 892

Ziel-Epitop: β-dystroglycan

Epitope Spezies: human

Reaktivität: Tyr 892 phosphorylated β-dystroglycan of human origin and correspondingly Tyr 890 phosphorylated β-dystroglycan of mouse origin and the corresponding rat homolog

Speziesreaktivität: mouse, rat, human

Reaktivität mit weiteren Säugetierarten: N/A

Reaktivität mit weiteren Nicht-Säugetierartent: N/A

Anwendungen: WB, IP, IF

Gebinde: Each vial contains 200 µg IgG₁ kappa light chain in 1.0 ml of PBS with < 0.1% sodium azide and 0.1% gelatin

Produktreferenzen: 0 Referenzen in verschiedenen wissenschaftlichen Publikationen

Konjugate für p-β-dystroglycan Antikörper (pY892.27.1): AC: Agarose, HRP: Horseradish Peroxidase

Der bevorzugte. β-dystroglycan Antikörper ist β-dystroglycan Antikörper (4F7): sc-33702.