Die Annexin-Familie von Calcium-bindenden Proteinen besteht aus mindestens zehn Säugetiergenen und ist durch ein konserviertes Kern-Domänen-Motiv charakterisiert, welches Phospholipide in einer Ca2+-abhängigen Weise bindet, sowie eine einzigartige Amino-terminale Region, welche Bindungsspezifität vermitteln kann. Die Interaktion zwischen Annexin-Proteinen und verschiedenen biologischen Membranen hat zur Hypothese geführt, dass letztere an Zelltrafficking-Prozessen wie Endozytose, Exozytose und Zelladhäsion beteiligt sind. Annexin I, alternativ als Calpactin II, Lipocortin I, Chromobindin-9, p35 oder phospholipase A2 inhibitory protein bezeichnet, wurde als Mediator der anti-inflammatorischen Reaktion, die durch Glucocorticoide hervorgerufen wird, impliziert, sowie als Inhibitor von cPLA2, einem potenten Mediator von Entzündungen. Annexin I wird post-translational durch Protein-Kinase C (PKC), epidermalen Wachstumsfaktor-Rezeptor (EGFR) und LTRPC7 phosphoryliert.
Ausschließlich für Forschungszwecke. Nicht für diagnostische oder therapeutische Zwecke bestimmt.
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