NAP-2 Antikörper (3H428): sc-71642

Der NAP-2-Antikörper (3H428) ist ein monoklonaler IgG1-Antikörper der Maus, der das NAP-2-Protein menschlichen Ursprungs durch Western Blot (WB), Immunpräzipitation (IP) und Enzyme-linked Immunosorbent Assay (ELISA) nachweist. Der Anti-NAP-2-Antikörper (3H428) ist als nicht konjugiertes Format erhältlich und bietet Forschern ein zuverlässiges Werkzeug zur Untersuchung dieses wichtigen Proteins. NAP-2, auch bekannt als Neutrophil-aktivierendes Peptid 2, spielt eine entscheidende Rolle bei der Immunantwort, indem es die Chemotaxis und Degranulation in Neutrophilen vermittelt, die wesentliche Prozesse bei Entzündungen sind. NAP-2 wird aus dem Plättchen-Basisprotein (PBP) gewonnen, einem Mitglied der α-Chemokin-Familie, das in den α-Granula der Blutplättchen gespeichert und bei Aktivierung freigesetzt wird. Durch proteolytische Spaltung von PBP entstehen mehrere biologisch aktive Peptide, darunter NAP-2, das für die Rekrutierung von Neutrophilen an Verletzungs- oder Infektionsstellen von entscheidender Bedeutung ist. Das Gen, das für menschliches PBP kodiert, befindet sich auf Chromosom 4q13.3, und das Verständnis der Funktion von NAP-2 ist wichtig, um seine Rolle bei entzündlichen Erkrankungen und möglichen therapeutischen Interventionen zu klären. Der NAP-2 (3H428)-Antikörper ist eine unschätzbare Ressource für Forscher, die die Mechanismen von Entzündungen und das therapeutische Potenzial der gezielten Beeinflussung von Chemokinen bei verschiedenen Krankheiten untersuchen.

Alexa Fluor^® ist ein Markenzeichen von Molecular Probes Inc., OR., USA

LI-COR^® und Odyssey^® sind Markenzeichen von LI-COR Biosciences

NAP-2 Antikörper (3H428) Literaturhinweise:

1. Herabregulierung der Funktionen von Neutrophilen durch das ELR(+) CXC-Chemokin Platelet Basic Protein.  |  Ehlert, JE., et al. 2000. Blood. 96: 2965-72. PMID: 11049972
2. Menschliches Thrombozyten-Basisprotein/Bindegewebe aktivierendes Peptid-III ist in einem Gencluster auf Chromosom 4q12-q13 zusammen mit anderen Genen der Beta-Thromboglobulin-Superfamilie kartiert.  |  Wenger, RH., et al. 1991. Hum Genet. 87: 367-8. PMID: 1830861
3. Bildung von neutrophilenaktivierendem Peptid 2 aus plättchenaktivierendem Bindegewebspeptid III durch verschiedene Gewebeproteinasen.  |  Car, BD., et al. 1991. Biochem J. 275 (Pt 3): 581-4. PMID: 2039437
4. Charakterisierung des menschlichen Thrombozyten-Basisproteins, einer Vorläuferform des Thrombozytenfaktors 4 und des Beta-Thromboglobulins mit niedriger Affinität.  |  Holt, JC., et al. 1986. Biochemistry. 25: 1988-96. PMID: 2423119
5. Die CXC-Chemokine Bindegewebe-aktivierendes Peptid-III und Neutrophilen-aktivierendes Peptid-2 sind Heparin/Heparansulfat-abbauende Enzyme.  |  Hoogewerf, AJ., et al. 1995. J Biol Chem. 270: 3268-77. PMID: 7852412
6. Die aminoterminalen Reste in der Kristallstruktur von Bindegewebe aktivierendem Peptid-III (des10) blockieren die chemotaktische ELR-Sequenz.  |  Malkowski, MG., et al. 1997. J Mol Biol. 266: 367-80. PMID: 9047370
7. Struktur und Bioaktivität von rekombinantem menschlichem CTAP-III und NAP-2.  |  Proudfoot, AE., et al. 1997. J Protein Chem. 16: 37-49. PMID: 9055206

Der bevorzugte. PBP Antikörper ist PBP Antikörper (C-24): sc-73636.