Date published: 2025-9-8

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myoglobin Antikörper (6): sc-101520

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Datenblätter
  • myoglobin Antikörper (6) ist ein Maus monoklonales IgG1 (kappa light chain) in einer Menge von 200 µg/ml
  • gezogen gegen rekombinantes myoglobin aus der Spezies human
  • Empfohlen für die Detektion von myoglobin aus der Spezies human per WB, IP und ELISA
  • m-IgG Fc BP-HRP ist das bevorzugte sekundäre Nachweisreagenz für myoglobin Antikörper (6) für WB-Anwendungen. Dieses Reagenz wird jetzt in einem Paket mit myoglobin Antikörper (6) angeboten(siehe Bestellinformationen unten).

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    Myoglobin ist ein zytoplasmatisches Sauerstoffbindungsprotein, das für die Speicherung und Diffusion von Sauerstoff innerhalb von Myozyten verantwortlich ist. Die Expression von Myoglobin ist in skelettalen und kardialen Muskeln am höchsten. Myoglobin ist notwendig für die Aufrechterhaltung der mitochondrialen Respiration während schwerer und anhaltender kontraktiler Aktivität und es wird angenommen, dass es Sauerstoff von Erythrozyten zu Mitochondrien transportiert. Die genomische Struktur von Myoglobin scheint bei einer breiten Palette von Arten konserviert zu sein und enthält ein putatives Polyadenylationssignal und eine polypyrimidinreiche Region. Menschliches Myoglobin wird von einem einzigen Gen spezifiziert und es wurde in menschlichem glattem Muskel identifiziert.

    Ausschließlich für Forschungszwecke. Nicht für diagnostische oder therapeutische Zwecke bestimmt.

    Alexa Fluor® ist ein Markenzeichen von Molecular Probes Inc., OR., USA

    LI-COR® und Odyssey® sind Markenzeichen von LI-COR Biosciences

    myoglobin Antikörper (6) Literaturhinweise:

    1. Die strukturelle Dynamik von Myoglobin.  |  Brunori, M., et al. 2004. J Struct Biol. 147: 223-34. PMID: 15450292
    2. Hypoxie programmiert die Kalziumsignalisierung um und reguliert die Myoglobinexpression.  |  Kanatous, SB., et al. 2009. Am J Physiol Cell Physiol. 296: C393-402. PMID: 19005161
    3. Rolle von Häm bei der Entfaltung und dem Zusammenbau von Myoglobin.  |  Culbertson, DS. and Olson, JS. 2010. Biochemistry. 49: 6052-63. PMID: 20540498
    4. Synthese von Eisennanopartikeln aus Hämoglobin und Myoglobin.  |  Sayyad, AS., et al. 2012. Nanotechnology. 23: 055602. PMID: 22236554
    5. Wechselwirkung von Palmitat mit physiologischen Zuständen von Myoglobin.  |  Shih, L., et al. 2014. Biochim Biophys Acta. 1840: 656-66. PMID: 24482816
    6. Metastabile Photoprodukte aus Kohlenmonoxid-Myoglobin.  |  Rousseau, DL. and Argade, PV. 1986. Proc Natl Acad Sci U S A. 83: 1310-4. PMID: 3456590
    7. Die Fettsäurebindung von Myoglobin hängt von seiner Sauerstoffversorgung ab.  |  Götz, FM., et al. 1994. Biol Chem Hoppe Seyler. 375: 387-92. PMID: 7980870
    8. Quantifizierung der Myoglobinsättigung im durchbluteten Herzen unter Verwendung von Myoglobin als optischer Innenfilter.  |  Leisey, JR., et al. 1994. Am J Physiol. 267: H645-53. PMID: 8067420
    9. Myoglobingehalt der Skelettmuskulatur von Hamstern.  |  Meng, H., et al. 1993. J Appl Physiol (1985). 74: 2194-7. PMID: 8393001
    10. Myoglobin in pelagischen Kleinwalen.  |  Dolar, ML., et al. 1999. J Exp Biol. 202: 227-36. PMID: 9882635

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    myoglobin Antikörper (6)

    sc-101520
    200 µg/ml
    $316.00

    myoglobin (6): m-IgG Fc BP-HRP Bundle

    sc-539776
    200 µg Ab; 10 µg BP
    $354.00